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- PDB-3mvi: Crystal structure of holo mADA at 1.6 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mvi
タイトルCrystal structure of holo mADA at 1.6 A resolution
要素Adenosine deaminase
キーワードHYDROLASE / ADENOSINE DEAMINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / Purine salvage / Ribavirin ADME / purine nucleotide salvage / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / negative regulation of mucus secretion / purine nucleoside binding / positive regulation of germinal center formation / 2'-deoxyadenosine deaminase activity ...xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / Purine salvage / Ribavirin ADME / purine nucleotide salvage / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / negative regulation of mucus secretion / purine nucleoside binding / positive regulation of germinal center formation / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / hypoxanthine biosynthetic process / histamine secretion / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / deaminase activity / inosine biosynthetic process / adenosine deaminase / germinal center B cell differentiation / AMP catabolic process / positive regulation of T cell differentiation in thymus / dATP catabolic process / adenosine catabolic process / adenosine metabolic process / hypoxanthine salvage / adenosine deaminase activity / negative regulation of leukocyte migration / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / response to purine-containing compound / trophectodermal cell differentiation / embryonic digestive tract development / IMP salvage / Peyer's patch development / positive regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of mature B cell apoptotic process / regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of thymocyte apoptotic process / anchoring junction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / lung alveolus development / response to vitamin E / positive regulation of heart rate / positive regulation of B cell proliferation / lung development / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendrite cytoplasm / placenta development / T cell activation / liver development / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell activation / in utero embryonic development / response to hypoxia / lysosome / cell adhesion / external side of plasma membrane / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / cell surface / : / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Niu, W. / Shu, Q. / Chen, Z. / Mathews, S. / Di Cera, E. / Frieden, C.
引用
ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2010
タイトル: The role of Zn2+ on the structure and stability of murine adenosine deaminase.
著者: Niu, W. / Shu, Q. / Chen, Z. / Mathews, S. / Di Cera, E. / Frieden, C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Complexes of adenosine deaminase with two potent inhibitors: X-ray structures in four independent molecules at pH of maximum activity.
著者: Wang, Z. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2010年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine deaminase
B: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7456
ポリマ－79,4302
非ポリマー3154
水11,674648
1
A: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8733
ポリマ－39,7151
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8733
ポリマ－39,7151
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.670, 93.804, 88.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenosine deaminase / Adenosine aminohydrolase


分子量: 39715.188 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 4-352 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ada / プラスミド: PRC4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03958, adenosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 648 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris_HCl, pH 8.5 and 25% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月27日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. all: 92164 / Num. obs: 92164 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.374 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 7626 / % possible all: 79.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREPfrom CCP4位相決定
REFMAC5.4.0066精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1a4m

1a4m


解像度: 1.6→19.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.961 / SU ML: 0.067 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20487 4624 5 %RANDOM
Rwork0.1683 ---
obs0.17015 92137 95.94 %-
all-91215 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5584 0 14 648 6246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2951.9687742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4815696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10824.593270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.873151016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.641530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7061.53482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30825638
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2832240
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8574.52104
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 259 -
Rwork0.285 5227 -
obs-5227 78.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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