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- PDB-3mvb: Crystal structure of a triple RFY mutant of human MTERF1 bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mvb
タイトルCrystal structure of a triple RFY mutant of human MTERF1 bound to the termination sequence
要素
  • 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'
  • Transcription termination factor, mitochondrial
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / all alpha-helix / protein-DNA / transcription factor / termination / mitochondria / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription ...termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial termination factor repeats / Transcription termination factor, mitochondrial/chloroplastic / MTERF superfamily, mitochondrial/chloroplastic / mTERF
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription termination factor 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.786 Å
データ登録者Yakubovskaya, E. / Mejia, E. / Byrnes, J. / Hambardjieva, E. / Garcia-Diaz, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Helix unwinding and base flipping enable human MTERF1 to terminate mitochondrial transcription.
著者: Yakubovskaya, E. / Mejia, E. / Byrnes, J. / Hambardjieva, E. / Garcia-Diaz, M.
履歴
登録2010年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Transcription termination factor, mitochondrial
D: 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'
E: 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5743
ポリマ－52,5743
非ポリマー00
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6660 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.526, 91.431, 159.047
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Transcription termination factor, mitochondrial / Mitochondrial transcription termination factor 1 / mTERF


分子量: 39070.277 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 57-396 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTERF1 / プラスミド: pTEV-HMPB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic (DE3) / 参照: UniProt: Q99551
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'


分子量: 6678.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'


分子量: 6825.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 3350, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.09 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.09 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.786→50 Å / Num. obs: 16183 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 1.483 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.786-2.855.50.6617851.50599.1
2.85-2.95.80.6447911.51798.6
2.9-2.965.80.4858001.57998.8
2.96-3.0260.4537981.506100
3.02-3.085.90.3577771.48198.6
3.08-3.1560.3168091.54499.4
3.15-3.235.90.2087891.60199.6
3.23-3.3260.1528001.64998.9
3.32-3.425.90.1357991.6699.4
3.42-3.5360.1258151.57199
3.53-3.655.90.1147901.614100
3.65-3.85.90.0918121.50499.5
3.8-3.975.90.0868081.61699.4
3.97-4.185.90.078051.57699.1
4.18-4.445.80.0618001.5799.8
4.44-4.795.80.0538231.39699.6
4.79-5.275.80.0518241.36299.6
5.27-6.035.70.058201.3299.9
6.03-7.595.60.0468451.24999.9
7.59-505.30.0238930.81699.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.786→39.762 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.794 / SU ML: 2.83 / σ(F): 0.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 1214 7.91 %
Rwork0.202 --
obs0.206 15343 94.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 18.328 Å2 / ksol: 0.298 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 114.91 Å2 / Biso mean: 41.198 Å2 / Biso min: 17.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.528 Å2-0 Å20 Å2
2---10.433 Å20 Å2
3---1.905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.786→39.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2588 896 0 38 3522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2745082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.3021440
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.786-2.8980.3521170.2951340145781
2.898-3.030.3821250.271442156788
3.03-3.190.3431270.2441502162992
3.19-3.3890.2891370.2021572170995
3.389-3.6510.2331320.191616174897
3.651-4.0180.2291410.1731606174797
4.018-4.5990.2261410.1581650179198
4.599-5.7910.2571400.171669180998
5.791-39.7660.2181540.1941732188699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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