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- PDB-3mva: Crystal structure of human MTERF1 bound to the termination sequence -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mva
タイトルCrystal structure of human MTERF1 bound to the termination sequence
要素
  • 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
  • 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3')
  • Transcription termination factor, mitochondrial
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / all alpha-helix / protein-DNA / transcription factor / termination / mitochondria / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription ...termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial termination factor repeats / Transcription termination factor, mitochondrial/chloroplastic / MTERF superfamily, mitochondrial/chloroplastic / mTERF
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription termination factor 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yakubovskaya, E. / Mejia, E. / Byrnes, J. / Hambardjieva, E. / Garcia-Diaz, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Helix unwinding and base flipping enable human MTERF1 to terminate mitochondrial transcription.
著者: Yakubovskaya, E. / Mejia, E. / Byrnes, J. / Hambardjieva, E. / Garcia-Diaz, M.
履歴
登録2010年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Transcription termination factor, mitochondrial
D: 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
E: 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8283
ポリマ－52,8283
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6470 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area20440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.631, 89.709, 161.293
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Transcription termination factor, mitochondrial / Mitochondrial transcription termination factor 1 / mTERF


分子量: 39324.582 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 57-396 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTERF, MTERF1 / プラスミド: pTEV-HMPB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic (DE3) / 参照: UniProt: Q99551
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3')


分子量: 6678.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3')


分子量: 6825.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3350, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.09, 0.9195, 0.9197, 0.9000
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月21日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.091
20.91951
30.91971
40.91
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 32806 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.46 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.246.50.60216080.83699.1
2.24-2.286.90.5316290.82599.9
2.28-2.327.20.45816270.865100
2.32-2.377.30.36916310.849100
2.37-2.427.30.29116460.922100
2.42-2.487.40.24116090.917100
2.48-2.547.30.1916530.948100
2.54-2.617.40.15916341.01100
2.61-2.697.40.12916231.025100
2.69-2.777.40.10516481.1100
2.77-2.877.40.08716431.139100
2.87-2.997.40.07116591.297100
2.99-3.127.40.0616291.39999.9
3.12-3.297.30.04516511.58299.9
3.29-3.497.30.04416561.819100
3.49-3.767.30.04416692.159100
3.76-4.147.10.04516552.76399.8
4.14-4.7470.04416753.03499.6
4.74-5.976.80.03916932.42899.8
5.97-506.50.03615682.42787.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→29.987 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.795 / SU ML: 1.84 / σ(F): 0.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 2414 7.67 %
Rwork0.205 --
obs0.208 31467 95.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.872 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 266.09 Å2 / Biso mean: 66.465 Å2 / Biso min: 34.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.539 Å2-0 Å2-0 Å2
2---14.028 Å2-0 Å2
3----1.138 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2603 896 0 118 3617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063650
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2435111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004495
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0761449
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.2440.3061140.2581496161083
2.244-2.2920.2651130.251524163787
2.292-2.3460.3081180.2391648176690
2.346-2.4040.3121280.2331629175792
2.404-2.4690.2751540.2291645179994
2.469-2.5420.2791400.2291718185896
2.542-2.6240.2831470.2211720186796
2.624-2.7180.2711410.221724186597
2.718-2.8260.291490.2371734188398
2.826-2.9550.2881450.2441753189898
2.955-3.1110.3091510.2491764191599
3.111-3.3050.2281540.2041773192799
3.305-3.560.2511520.20617841936100
3.56-3.9180.251480.18718031951100
3.918-4.4830.2011580.1621801195999
4.483-5.6420.1821550.1551820197599
5.642-29.990.2161470.1861717186490
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.1661 Å / Origin y: 11.4447 Å / Origin z: -18.4619 Å
111213212223313233
T0.3275 Å20.1493 Å2-0.0333 Å2-0.4323 Å2-0.0556 Å2--0.3082 Å2
L0.5251 °20.4369 °2-0.1014 °2-1.0656 °2-0.5525 °2--1.0359 °2
S-0.0503 Å °0.0562 Å °0.0439 Å °0.0216 Å °0.0443 Å °-0.183 Å °-0.1122 Å °-0.0496 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allO73 - 396
2X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 22
3X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 22
4X-RAY DIFFRACTION1allO1 - 450

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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