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万見
- PDB-3mv2: Crystal Structure of a-COP in Complex with e-COP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mv2
タイトルCrystal Structure of a-COP in Complex with e-COP
要素
  • Coatomer subunit alpha
  • Coatomer subunit epsilon
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vesicular Membrane Coat Coat Protein Complex I
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle coating / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding ...vesicle coating / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport / promoter-specific chromatin binding / protein transport / Golgi membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller ...Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit epsilon / Coatomer subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Hoelz, A. / Hsia, K.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of alpha-COP in complex with epsilon-COP provides insight into the architecture of the COPI vesicular coat.
著者: Hsia, K.C. / Hoelz, A.
履歴
登録2010年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coatomer subunit alpha
B: Coatomer subunit epsilon
C: Coatomer subunit alpha
D: Coatomer subunit epsilon
E: Coatomer subunit alpha
F: Coatomer subunit epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,7136
ポリマ－215,7136
非ポリマー00
水00
1
A: Coatomer subunit alpha
B: Coatomer subunit epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9042
ポリマ－71,9042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area26900 Å2
手法PISA
2
C: Coatomer subunit alpha
D: Coatomer subunit epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9042
ポリマ－71,9042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
3
E: Coatomer subunit alpha
F: Coatomer subunit epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9042
ポリマ－71,9042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area26910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)329.127, 74.382, 97.247
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.270, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Coatomer subunit alpha / Alpha-coat protein / Alpha-COP


分子量: 36429.906 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 891-1192 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: COP1, D1578, RET1, SEC33, YDL145C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53622
#2: タンパク質 Coatomer subunit epsilon / Epsilon-coat protein / Epsilon-COP


分子量: 35474.449 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC28, YIL076W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40509

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 100 mM HEPES, pH. 7.2 200 mM ammonium citrate 18 (w/v) % PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03316 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03316 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 51235 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.102
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.368

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 1938 3.8 %
Rwork0.246 --
obs-43769 85.4 %
溶媒の処理Bsol: 70.006 Å2
原子変位パラメータBiso max: 203.72 Å2 / Biso mean: 125.898 Å2 / Biso min: 31.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.93 Å20 Å2-23.096 Å2
2--28.307 Å20 Å2
3---6.623 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14273 0 0 0 14273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.64
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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