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- PDB-3mts: Chromo Domain of Human Histone-Lysine N-Methyltransferase SUV39H1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mts
タイトルChromo Domain of Human Histone-Lysine N-Methyltransferase SUV39H1
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1
キーワードTRANSFERASE / histone methyltransferase / histone-lysine N-methyltransferase / SUV39H1 / histone H3 / tri-methylation / epigenetics / transcriptional repression / transcription regulation / chromatin / chromo domain / pre-SET domain / SET domain / post-SET domain / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


eNoSc complex / regulation of transcription by glucose / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / regulation of cellular senescence / rDNA heterochromatin / blastocyst hatching / nuclear lamina ...eNoSc complex / regulation of transcription by glucose / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / regulation of cellular senescence / rDNA heterochromatin / blastocyst hatching / nuclear lamina / regulation of bone mineralization / rDNA heterochromatin formation / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / chromatin silencing complex / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of cell cycle / chromosome, centromeric region / regulation of multicellular organism growth / regulation of DNA repair / heterochromatin / cellular response to glucose starvation / energy homeostasis / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / determination of adult lifespan / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / circadian rhythm / rRNA processing / chromatin organization / cytoplasmic vesicle / cellular response to hypoxia / methylation / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lam, R. / Li, Z. / Wang, J. / Crombet, L. / Walker, J.R. / Ouyang, H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Lam, R. / Li, Z. / Wang, J. / Crombet, L. / Walker, J.R. / Ouyang, H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Human SUV39H1 Chromodomain and Its Recognition of Histone H3K9me2/3.
著者: Wang, T. / Xu, C. / Liu, Y. / Fan, K. / Li, Z. / Sun, X. / Ouyang, H. / Zhang, X. / Zhang, J. / Li, Y. / Mackenzie, F. / Min, J. / Tu, X.
履歴
登録2010年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 1.32013年1月30日Group: Database references
改定 1.42015年1月28日Group: Other
改定 1.52017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1
B: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1
C: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3013
ポリマ－24,3013
非ポリマー00
水57632
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1001
ポリマ－8,1001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1001
ポリマ－8,1001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1001
ポリマ－8,1001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.528, 99.528, 118.321
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H1 / Suppressor of variegation 3-9 homolog 1 / Su(var)3-9 homolog 1 / Position-effect variegation 3-9 ...Suppressor of variegation 3-9 homolog 1 / Su(var)3-9 homolog 1 / Position-effect variegation 3-9 homolog / Histone H3-K9 methyltransferase 1 / Lysine N-methyltransferase 1A


分子量: 8100.261 Da / 分子数: 3 / 断片: Chromo domain (UNP residues 44:106) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT1A, SUV39H, SUV39H1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: O43463, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5M Na Formate, 0.1M Bis-Tris Propane pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97944 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月13日 / 詳細: Si(111) Double Crystal Monochrometer
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 11662 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.2-2.289.30.5021100
2.28-2.379.40.3891100
2.37-2.489.40.341100
2.48-2.619.40.2451100
2.61-2.779.40.1881100
2.77-2.999.40.131100
2.99-3.299.40.0891100
3.29-3.769.30.0751100
3.76-4.749.20.051100
4.74-508.80.044199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å34.83 Å
Translation2.5 Å34.83 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.3位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Locallymodified Blu-Ice GUI interface to EPICS controlデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KNA

1kna


解像度: 2.2→34.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 14.512 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24379 555 4.8 %RANDOM
Rwork0.20831 ---
obs0.21005 11102 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.999 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3---0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1565 0 0 32 1597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0211605
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.9522159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9385178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.70722.24789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15915299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7081519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7591.5902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45721445
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9513703
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1614.5714
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 44 -
Rwork0.244 813 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.79111.1972-3.52721.6316-2.86077.1368-0.1828-0.132-0.3008-0.1537-0.0123-0.02460.44010.13210.19510.22460.01510.02920.0984-0.01780.0711-6.32620.53841.11
22.5505-0.33390.16114.9705-1.63752.915-0.12090.12340.1528-0.09480.0703-0.3903-0.06280.21970.05060.06750.00280.02250.1102-0.01550.1313.37126.91917.603
33.82811.0329-0.41963.89540.26620.0988-0.1711-0.1120.1779-0.15660.15310.34260.05530.02630.0180.19790.0126-0.01850.12920.01950.0971-6.89313.02716.814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 104
2X-RAY DIFFRACTION2B43 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3C43 - 100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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