THE PROTEIN USED FOR CRYSTALLIZATION CONTAINED AMINO-ACIDS AS GIVEN IN DBREF. THIS PROTEIN LIKELY ...THE PROTEIN USED FOR CRYSTALLIZATION CONTAINED AMINO-ACIDS AS GIVEN IN DBREF. THIS PROTEIN LIKELY DEGRADED IN THE PRESENCE TRYPSIN TO A TRUNCATED SPECIES DURING THE CRYSTALLIZATION EXPERIMENT. THEREFORE, CALCULATED VM AND VS VALUES ARE BASED ON AN ESTIMATE. THE AUTHORS ASSUMED RESIDUES 890 TO 1205 TO BE PRESENT.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 25% w/v PEG 3350, 0.2M lithium sulfate, 0.1M HEPES pH 7.5. 1:100 trypsin was also added. vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 9116 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Χ2: 1.237 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル
解像度 (Å)
冗長度 (%)
Rmerge(I) obs
Num. unique all
Χ2
% possible all
2.8-2.85
6.3
0.469
434
0.807
96.9
2.85-2.9
7.3
0.435
441
0.784
100
2.9-2.96
7.2
0.342
461
0.775
100
2.96-3.02
7.3
0.334
429
0.791
100
3.02-3.08
7.2
0.295
446
0.808
100
3.08-3.15
7.2
0.25
436
0.831
100
3.15-3.23
7.1
0.215
466
0.867
100
3.23-3.32
7.2
0.197
429
0.931
100
3.32-3.42
7.2
0.177
450
0.878
100
3.42-3.53
7.1
0.153
458
1.141
100
3.53-3.65
7.1
0.14
450
1.074
100
3.65-3.8
7.1
0.132
449
1.175
100
3.8-3.97
7
0.117
450
1.335
100
3.97-4.18
7
0.116
458
1.519
99.8
4.18-4.44
6.9
0.111
462
1.683
100
4.44-4.78
6.9
0.098
463
1.794
100
4.78-5.26
6.7
0.098
451
1.447
100
5.26-6.02
6.5
0.117
471
1.308
100
6.02-7.56
6.7
0.102
486
1.55
100
7.56-30
6.1
0.071
526
3.287
100
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位相決定
位相決定
手法: 多波長異常分散
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
NB
DENZO
データ削減
SCALEPACK
データスケーリング
SHELX
位相決定
RESOLVE
位相決定
PDB_EXTRACT
3.005
データ抽出
SBC-Collect
データ収集
HKL-3000
データ削減
HKL-3000
データスケーリング
BUSTER
2.8.0
精密化
精密化
構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→29.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.894 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: Model was refined against inflection wavelength data