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- PDB-3mn6: Structures of actin-bound WH2 domains of Spire and the implicatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mn6
タイトルStructures of actin-bound WH2 domains of Spire and the implication for filament nucleation
要素
  • Actin-5C
  • Protein spire
キーワードContractile Protein/Protein binding / WH2 domain / Spire / Actin complex / Contractile Protein-Protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle ...chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / MAP2K and MAPK activation / oocyte karyosome formation / Platelet degranulation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / establishment of meiotic spindle localization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / actin filament-based process / pole plasm oskar mRNA localization / DNA Damage Recognition in GG-NER / pole plasm assembly / Clathrin-mediated endocytosis / polar body extrusion after meiotic divisions / sperm individualization / actin filament network formation / UCH proteinases / actin nucleation / Golgi vesicle transport / brahma complex / maintenance of protein location in cell / cleavage furrow formation / Ino80 complex / tube formation / RSC-type complex / SWI/SNF complex / oogenesis / regulation of cytoskeleton organization / mitotic cytokinesis / intracellular transport / vesicle-mediated transport / actin filament polymerization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic vesicle membrane / protein transport / actin binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / microtubule binding / cytoskeleton / hydrolase activity / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 ...Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-5C / Protein spire
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ducka, A.M. / Sitar, T. / Popowicz, G.M. / Huber, R. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structures of actin-bound Wiskott-Aldrich syndrome protein homology 2 (WH2) domains of Spire and the implication for filament nucleation.
著者: Ducka, A.M. / Joel, P. / Popowicz, G.M. / Trybus, K.M. / Schleicher, M. / Noegel, A.A. / Huber, R. / Holak, T.A. / Sitar, T.
履歴
登録2010年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-5C
F: Actin-5C
K: Actin-5C
X: Protein spire
Y: Protein spire
Z: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,71712
ポリマ－130,0766
非ポリマー1,6426
水14,052780
1
A: Actin-5C
X: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9064
ポリマ－43,3592
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
2
F: Actin-5C
Y: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9064
ポリマ－43,3592
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PISA
3
K: Actin-5C
Z: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9064
ポリマ－43,3592
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.300, 55.950, 125.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin-5C


分子量: 41723.527 Da / 分子数: 3 / 変異: A204E, P243K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Act5C, CG4027
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10987
#2: タンパク質・ペプチド Protein spire


分子量: 1635.006 Da / 分子数: 3 / Fragment: Spire / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spir, p150-Spir, CG10076 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9U1K1
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 780 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAINs X,Y,Z IS : ELTPY EILMGDIRAK KYQLRKVMVN GDIPPRVKKD AHAMILEFIR SRPPLKKASD ...THE SEQUENCE OF CHAINs X,Y,Z IS : ELTPY EILMGDIRAK KYQLRKVMVN GDIPPRVKKD AHAMILEFIR SRPPLKKASD RQLGPPRMCE PSPREQLMES IRKGKELKQI TPPEA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.2 M ammonium formate pH 6.6 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月20日 / 詳細: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. all: 102374 / Num. obs: 90708 / % possible obs: 80.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 47.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HF4

2hf4


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 4.048 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23865 4107 5 %RANDOM
Rwork0.19057 ---
obs0.19294 78737 81.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.837 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8736 0 96 780 9612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0229012
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.97612237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.05651128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25223.871372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.15151497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3631554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216723
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5151.55655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00429081
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5533357
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6664.53156
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 157 -
Rwork0.217 2991 -
obs--42.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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