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万見
- PDB-3mmg: Crystal structure of tobacco vein mottling virus protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mmg
タイトルCrystal structure of tobacco vein mottling virus protease
要素
  • Nuclear inclusion protein A
  • Nuclear inclusion protein B fragment
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE / 3C-type protease / TEV / TVMV
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type peptidase activity / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type peptidase activity / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / viral translational frameshifting / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Thrombin, subunit H / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Genome polyprotein / Nuclear inclusion protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Tobacco vein mottling virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Ping, S. / Austin, B.P. / Tozser, J. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Structural determinants of tobacco vein mottling virus protease substrate specificity.
著者: Sun, P. / Austin, B.P. / Tozser, J. / Waugh, D.S.
履歴
登録2010年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear inclusion protein A
B: Nuclear inclusion protein A
C: Nuclear inclusion protein B fragment
D: Nuclear inclusion protein B fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1405
ポリマ－56,0944
非ポリマー461
水9,962553
1
A: Nuclear inclusion protein A
C: Nuclear inclusion protein B fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0933
ポリマ－28,0472
非ポリマー461
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11330 Å2
手法PISA
2
B: Nuclear inclusion protein A
D: Nuclear inclusion protein B fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0472
ポリマ－28,0472
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.476, 77.563, 78.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear inclusion protein A


分子量: 27064.793 Da / 分子数: 2 / 変異: K65A, K67A, C151A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tobacco vein mottling virus (ウイルス)
遺伝子: protease / プラスミド: pDESTHisMBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL (DE3) / 参照: UniProt: Q9J0W2, UniProt: P09814*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear inclusion protein B fragment


分子量: 982.026 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide 8mer / 由来: (合成) Tobacco vein mottling virus (ウイルス) / 参照: UniProt: P09814*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M potassium formate 20% PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97939 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月25日
放射モノクロメーター: silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35 Å / Num. all: 50064 / Num. obs: 50064 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Q31

1q31


解像度: 1.7→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 2.032 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20961 2544 5.1 %RANDOM
Rwork0.17456 ---
obs0.17634 47451 96.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.435 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3540 0 3 553 4096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3351.9254997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6855457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.62124.32169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.84515628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8131516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22537
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2421
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.951.52318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51923674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30731547
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6154.51323
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 191 -
Rwork0.242 3278 -
obs--91.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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