[日本語] English
万見
- PDB-3mhs: Structure of the SAGA Ubp8/Sgf11/Sus1/Sgf73 DUB module bound to u... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mhs
タイトルStructure of the SAGA Ubp8/Sgf11/Sus1/Sgf73 DUB module bound to ubiquitin aldehyde
要素
  • (SAGA-associated factor ...) x 2
  • Protein SUS1
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
キーワードHydrolase/transcription regulator/protein binding / Multi-protein complex / Hydrolase-transcription regulator-protein binding complex / Acetylation / Cytoplasm / Isopeptide bond / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex assembly / DUBm complex / : / : / protein modification process => GO:0036211 / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex ...RITS complex assembly / DUBm complex / : / : / protein modification process => GO:0036211 / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / protein deubiquitination / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Ub-specific processing proteases / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / nuclear pore / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / RNA splicing / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / enzyme activator activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation
類似検索 - 分子機能
Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 ...Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAGA-associated factor 73 / SCA7 domain / SCA7, zinc-binding domain / SCA7 domain profile. / Helix Hairpins - #210 / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Classic Zinc Finger / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Cathepsin B; Chain A / Herpes Virus-1 / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Helix Hairpins / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / SAGA-associated factor 73 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / SAGA-associated factor 11 / Transcription and mRNA export factor SUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Samara, N.L. / Datta, A.B. / Berndsen, C.E. / Zhang, X. / Yao, T. / Cohen, R.E. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Science / 年: 2010
タイトル: Structural insights into the assembly and function of the SAGA deubiquitinating module.
著者: Samara, N.L. / Datta, A.B. / Berndsen, C.E. / Zhang, X. / Yao, T. / Cohen, R.E. / Wolberger, C.
履歴
登録2010年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
B: Protein SUS1
C: SAGA-associated factor 11
D: Ubiquitin
E: SAGA-associated factor 73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,48815
ポリマ－95,8115
非ポリマー67710
水15,223845
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21400 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area34050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.600, 102.084, 120.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / Ubiquitin thioesterase 8 / Ubiquitin-specific-processing protease 8 / Deubiquitinating enzyme 8


分子量: 54033.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBP8, YMR223W, YM9959.05 / Plasmid details: T7 based / プラスミド: pET32a, pCDF, pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta2 pLysS / 参照: UniProt: P50102, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質 Protein SUS1


分子量: 11094.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUS1, YBR111W-A / Plasmid details: T7 based / プラスミド: pET32a, pCDF, pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta2 pLysS / 参照: UniProt: Q6WNK7
#4: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8560.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA52, UBB, UBC / Plasmid details: T7 based / プラスミド: pET32a, pCDF, pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta2 pLysS / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS

-
SAGA-associated factor ... , 2種, 2分子 CE

#3: タンパク質 SAGA-associated factor 11 / 11 kDa SAGA-associated factor


分子量: 11297.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SGF11, YPL047W / Plasmid details: T7 based / プラスミド: pET32a, pCDF, pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta2 pLysS / 参照: UniProt: Q03067
#5: タンパク質 SAGA-associated factor 73 / 73 kDa SAGA-associated factor / SAGA histone acetyltransferase complex 73 kDa subunit


分子量: 10824.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SGF73, YGL066W / Plasmid details: T7 based / プラスミド: pET32a, pCDF, pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta2 pLysS / 参照: UniProt: P53165

-
非ポリマー , 4種, 855分子

#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 845 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.41 %
解説: THE INITIAL STRUCTURE WAS DETERMINED WITH 3 WAVELENGTH SE-MAD USING THE FOLLOWING WAVELENGTHS (EV): PEAK: 12658.7 HIGH REMOTE: 13058.7 INFLECTION: 12656.9 THE STRUCTURE WAS THEN REFINED ...解説: THE INITIAL STRUCTURE WAS DETERMINED WITH 3 WAVELENGTH SE-MAD USING THE FOLLOWING WAVELENGTHS (EV): PEAK: 12658.7 HIGH REMOTE: 13058.7 INFLECTION: 12656.9 THE STRUCTURE WAS THEN REFINED AGAINST A NATIVE DATA SET COLLECTED AT A WAVELENGTH OF 13058.7 (EV). THE FINAL COORDINATES REPRESENT THE NATIVE DATA SET.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Hepes pH 6.5, 10% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.94944 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors with two additional horizontally deflecting mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→35.1 Å / Num. all: 78011 / Num. obs: 73928 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.89→1.93 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.886 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Rsym value: 0.886 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SHELXD位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.89→35.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.921 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20757 3934 5.1 %RANDOM
Rwork0.15904 ---
obs0.16148 73928 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.086 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→35.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6391 0 18 845 7254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226776
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024631
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.969167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8593.00311385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4995858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.26325.539334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.993151276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4561529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.180.21024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3471.54098
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4281.51655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.29326673
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.79232678
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2454.52465
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.939 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 240 -
Rwork0.235 4990 -
obs--92.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58150.2181-0.00420.9011-0.12030.54120.0104-0.1215-0.00030.1473-0.0343-0.02910.0290.03940.0240.03860.01630.00730.04910.010.043750.944723.120785.7836
21.47630.8384-0.46211.5178-0.09433.5259-0.0643-0.074-0.10490.0333-0.0359-0.3790.30110.81530.10020.06310.0921-0.0490.2820.08880.266176.229825.492891.2926
31.2640.43510.27651.0433-0.01930.5630.0652-0.0124-0.1970.1783-0.0228-0.1220.14010.0572-0.04240.1520.07330.01910.13710.08910.092150.1478.894592.2796
41.3345-0.3020.66661.89650.35210.6849-0.02390.07350.0341-0.187-0.04650.23370.0041-0.07350.07030.0468-0.0307-0.01620.05350.00510.078936.799427.289260.2129
50.330.37220.13391.3448-0.35660.75760.0182-0.12590.0810.3002-0.0676-0.1452-0.10290.07370.04940.14670.0204-0.04430.1856-0.05960.153759.05934.63896.5105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999
5X-RAY DIFFRACTION5E-10 - 9999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る