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- PDB-3mha: Crystal structure of LprG from Mycobacterium tuberculosis bound to PIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mha
タイトルCrystal structure of LprG from Mycobacterium tuberculosis bound to PIM
要素Lipoprotein lprG
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Lipoprotein / LprG / glycolipid binding protein / Structural Genomics / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial extracellular vesicle / glycolipid binding / lipid transport / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / phosphatidylinositol binding / peptidoglycan-based cell wall / response to antibiotic / lipid binding / cell surface / extracellular region ...bacterial extracellular vesicle / glycolipid binding / lipid transport / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / phosphatidylinositol binding / peptidoglycan-based cell wall / response to antibiotic / lipid binding / cell surface / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
outer membrane lipoprotein receptor (LolB), chain A - #20 / LppX/LprAFG lipoprotein family / LppX_LprAFG lipoprotein / outer membrane lipoprotein receptor (LolB), chain A / Lipoprotein localisation LolA/LolB/LppX / Clam / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Z69 / Lipoarabinomannan carrier protein LprG / Lipoarabinomannan carrier protein LprG
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Tsai, H.-C. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Mycobacterium tuberculosis lipoprotein LprG (Rv1411c) binds triacylated glycolipid agonists of Toll-like receptor 2.
著者: Drage, M.G. / Tsai, H.C. / Pecora, N.D. / Cheng, T.Y. / Arida, A.R. / Shukla, S. / Rojas, R.E. / Seshadri, C. / Moody, D.B. / Boom, W.H. / Sacchettini, J.C. / Harding, C.V.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein lprG
B: Lipoprotein lprG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3523
ポリマ－42,9302
非ポリマー1,4221
水3,153175
1
A: Lipoprotein lprG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8872
ポリマ－21,4651
非ポリマー1,4221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lipoprotein lprG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4651
ポリマ－21,4651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.158, 71.254, 61.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein lprG / 27 kDa lipoprotein / Antigen P27


分子量: 21464.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: lpp-27, lprG, MT1455, MTCY21B4.28c, Rv1411c / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A5I8, UniProt: P9WK45*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-Z69 / (1S,2R,3R,4S,5R,6S)-2-(alpha-L-allopyranosyloxy)-3,4,5-trihydroxy-6-({6-O-[(1R)-1-hydroxyhexadecyl]-beta-L-gulopyranosyl}oxy)cyclohexyl (2R)-2-{[(1S)-1-hydroxyhexadecyl]oxy}-3-{[(1S,10S)-1-hydroxy-10-methyloctadecyl]oxy}propyl hydrogen (R)-phosphate


分子量: 1421.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C72H141O24P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 100mM Sodium acetate trihydrate, 25% PEG3350, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月14日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→50 Å / Num. all: 41304 / Num. obs: 35778 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.624 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 2021 / Rsym value: 0.721 / % possible all: 82.2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6_289) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MH8

3mh8


解像度: 1.85→32.047 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 1783 4.99 %
Rwork0.2222 --
obs0.224 35761 86.5 %
all-41304 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.697 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→32.047 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2876 0 97 175 3148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1444137
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3161122
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005533
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7334-1.78030.3218230.3065652X-RAY DIFFRACTION21
1.7803-1.83270.3656870.30741383X-RAY DIFFRACTION47
1.8327-1.89180.33061040.29962266X-RAY DIFFRACTION75
1.8918-1.95940.28481510.28532774X-RAY DIFFRACTION94
1.9594-2.03790.3331660.26182958X-RAY DIFFRACTION99
2.0379-2.13060.31931500.25192968X-RAY DIFFRACTION100
2.1306-2.24290.26641460.24222991X-RAY DIFFRACTION100
2.2429-2.38340.29631570.23663003X-RAY DIFFRACTION100
2.3834-2.56740.31921720.25682953X-RAY DIFFRACTION100
2.5674-2.82560.24721480.24292994X-RAY DIFFRACTION100
2.8256-3.23410.27071510.2393004X-RAY DIFFRACTION100
3.2341-4.07330.23861490.20123014X-RAY DIFFRACTION100
4.0733-32.0520.22451790.18913018X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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