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- PDB-3mgu: Structure of S. cerevisiae Tpa1 protein, a proline hydroxylase mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mgu
タイトルStructure of S. cerevisiae Tpa1 protein, a proline hydroxylase modifying ribosomal protein Rps23
要素PKHD-type hydroxylase TPA1
キーワードOXIDOREDUCTASE / translation termination / prolyl-4-hydroxylase / dioxygenase / DSBH
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / Protein hydroxylation / L-ascorbic acid binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination ...peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / Protein hydroxylation / L-ascorbic acid binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination / ferrous iron binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. ...Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / 4-Layer Sandwich / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Henri, J. / Rispal, D. / Bayart, E. / van Tilbeurgh, H. / Seraphin, B. / Graille, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural and functional insights into S. cerevisiae Tpa1, a putative prolyl hydroxylase influencing translation termination and transcription
著者: Henri, J. / Rispal, D. / Bayart, E. / van Tilbeurgh, H. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月3日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1972
ポリマ－74,1411
非ポリマー561
水59433
1
A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子

A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3944
ポリマ－148,2832
非ポリマー1122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area4000 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area43740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.180, 104.840, 205.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PKHD-type hydroxylase TPA1 / Termination and polyadenylation protein 1


分子量: 74141.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TPA1, YER049W / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 pLysS Novagen
参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH7.5, 44% methylpentanediol, 0.1M Mg(NO3)2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9796, 0.9794, 0.9843
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
20.97941
30.98431
反射解像度: 2.8→46.7 Å / Num. all: 23000 / Num. obs: 22109 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.58 % / Biso Wilson estimate: 52.1 Å2 / Net I/σ(I): 6.76
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.64 % / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MXCUBEデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→19.92 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.693 / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.07 / 位相誤差: 35.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2964 1106 5 %random
Rwork0.2394 ---
all0.25 22109 --
obs0.2424 22109 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.315 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.06 Å2 / Biso mean: 67.173 Å2 / Biso min: 34.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.943 Å20 Å2-0 Å2
2--51.417 Å20 Å2
3----28.474 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4372 0 1 33 4406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0776048
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7371658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7893-2.91620.38791350.36022564X-RAY DIFFRACTION98
2.9162-3.06990.45161350.33582567X-RAY DIFFRACTION99
3.0699-3.26220.37111370.30272607X-RAY DIFFRACTION99
3.2622-3.5140.35831370.25122603X-RAY DIFFRACTION99
3.514-3.86750.29751380.21492619X-RAY DIFFRACTION99
3.8675-4.42680.2351380.18752628X-RAY DIFFRACTION99
4.4268-5.57580.23651400.19022655X-RAY DIFFRACTION100
5.5758-46.70420.25941460.23422760X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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