[日本語] English
万見
- PDB-3mf0: Crystal structure of PDE5A GAF domain (89-518) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mf0
タイトルCrystal structure of PDE5A GAF domain (89-518)
要素cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GAF / cGMP signal
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of oocyte development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of cardiac muscle contraction / oocyte development / RHOBTB1 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cGMP catabolic process / cGMP effects ...positive regulation of oocyte development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of cardiac muscle contraction / oocyte development / RHOBTB1 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cGMP catabolic process / cGMP effects / cGMP binding / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / Smooth Muscle Contraction / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / cAMP-mediated signaling / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. ...GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Β-ラクタマーゼ / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wang, H. / Robinson, H. / Ke, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Conformation changes, N-terminal involvement, and cGMP signal relay in the phosphodiesterase-5 GAF domain.
著者: Wang, H. / Robinson, H. / Ke, H.
履歴
登録2010年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase
B: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,6232
ポリマ－97,6232
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area36290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.534, 144.534, 135.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
詳細Two molecules form a dimer.

-
要素

#1: タンパク質 cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase / cGMP-binding cGMP-specific phosphodiesterase / CGB-PDE


分子量: 48811.250 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 89-518 / 変異: C149S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE5, PDE5A, PDE5A1 / プラスミド: Pet32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O76074, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: The unliganded PDE5A1C149S (20 mg/mL) was crystallized by vapor diffusion against the well buffer of 10% PEG3350, 5% MPD, 0.1 M sodium citrate, pH5.6, 20 mM DTT. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.08
2
検出器
タイプID検出器
ADSC QUANTUM 3151CCD
2
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 29794 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 17.268 / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.842 / ESU R Free: 0.419 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28865 1507 5.1 %RANDOM
Rwork0.23219 ---
obs0.23505 28228 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 100.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.69 Å2-0.85 Å20 Å2
2---1.69 Å20 Å2
3---2.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5921 0 0 0 5921
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226020
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3191.9668110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.2575738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.38925.35286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg27.946151128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6591528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0230.0214482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3341.53721
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.22426019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.41732299
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.8264.52091
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2887 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1medium positional0.830.5
2medium thermal3.492
LS精密化 シェル解像度: 3.105→3.185 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 112 -
Rwork0.312 2011 -
obs--96.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.31611.1695-1.01976.4217-2.79233.7830.0624-0.0871-0.0787-0.13020.19550.4886-0.584-0.5115-0.25790.16570.08120.00670.61640.03250.2797-14.595981.268742.0945
22.0967-2.23470.61085.8047-2.40563.30250.16140.12030.1671-0.5788-0.3945-0.8967-0.22160.55860.23320.1644-0.06070.150.71620.04280.355517.070677.21734.6635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る