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- PDB-3mca: Structure of the Dom34-Hbs1 Complex and implications for its role... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mca
タイトルStructure of the Dom34-Hbs1 Complex and implications for its role in No-Go decay
要素
  • Elongation factor 1 alpha-like protein
  • Protein dom34
キーワードTranslation regulation/HYDROLASE / protein protein complex / Translation regulation / No-Go Decay / Translation regulation-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / HSF1 activation / Protein methylation / Neutrophil degranulation / RNA surveillance / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / GTPase regulator activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / cytoplasmic translational termination ...Eukaryotic Translation Elongation / HSF1 activation / Protein methylation / Neutrophil degranulation / RNA surveillance / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / GTPase regulator activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / ribosome disassembly / nonfunctional rRNA decay / translation elongation factor activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / meiotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / cell division / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / HBS1-like protein, N-terminal / Pelota/DOM34, N-terminal domain / HBS1 N-terminus / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 ...Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / HBS1-like protein, N-terminal / Pelota/DOM34, N-terminal domain / HBS1 N-terminus / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Ribosomal protein L30/S12 / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / SH3 type barrels. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1 alpha-like protein / Protein dom34
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Chen, L. / Song, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: Structure of the Dom34-Hbs1 complex and implications for no-go decay
著者: Chen, L. / Muhlrad, D. / Hauryliuk, V. / Cheng, Z. / Lim, M.K. / Shyp, V. / Parker, R. / Song, H.
履歴
登録2010年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1 alpha-like protein
B: Protein dom34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4962
ポリマ-110,4962
非ポリマー00
3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area35980 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.741, 113.423, 124.742
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1 alpha-like protein / Hbs1


分子量: 66100.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74774
#2: タンパク質 Protein dom34


分子量: 44395.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
プラスミド: PET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9USL5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.93 % / Mosaicity: 0.28 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6% PEG 8000, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→83.919 Å / Num. all: 34234 / Num. obs: 34234 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.9 % / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.084 / Rsym value: 0.069 / Net I/av σ(I): 7.386 / Net I/σ(I): 18.7 / Num. measured all: 270895
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.648.11.0650.9330.81375317020.371.0650.9332.1100
2.64-2.698.10.9120.8010.91319116250.3160.9120.8012.5100
2.69-2.748.10.7860.6891.11303516110.2730.7860.6892.8100
2.74-2.798.10.6430.5621.31272415640.2230.6430.5623.5100
2.79-2.858.10.5080.4471.71289615910.1760.5080.4474.2100
2.85-2.918.10.4620.4041.91218515050.160.4620.4044.8100
2.91-2.978.10.3620.3182.41208414890.1250.3620.3186100
2.97-3.048.10.3010.2662.81202614850.1050.3010.2667.1100
3.04-3.118.10.2510.223.41144414180.0870.2510.228.5100
3.11-3.1880.1960.1724.41137214140.0680.1960.17210.299.9
3.18-3.278.10.1670.14551084313450.0580.1670.14511.9100
3.27-3.3680.1340.1186.31077813430.0470.1340.11814100
3.36-3.4580.110.0967.11040712950.0380.110.09616.5100
3.45-3.5680.0910.0789.21008612630.0320.0910.07818.7100
3.56-3.687.90.0820.0710.2978312320.0290.0820.0720.2100
3.68-3.8180.070.05911.9954111930.0240.070.05922.399.9
3.81-3.9580.0630.05312.8895211250.0220.0630.05323.9100
3.95-4.117.90.0560.04813.7875511050.020.0560.04825.8100
4.11-4.297.80.0550.04713.4850210860.0190.0550.04727.8100
4.29-4.57.80.060.05111.9791610120.0210.060.05130.5100
4.5-4.757.80.070.069.276179790.0250.070.0634.2100
4.75-5.037.70.080.0677.770609170.0290.080.06735.9100
5.03-5.387.60.0790.0658.165988710.0290.0790.06538100
5.38-5.817.40.0740.069.860618160.0270.0740.0641.399.7
5.81-6.377.30.0620.04612.854997580.0230.0620.04648.599.6
6.37-7.126.60.0530.0331845136790.020.0530.03352.999.2
7.12-8.227.80.0510.0331746926040.0180.0510.03361.9100
8.22-10.077.60.040.02819.140685350.0140.040.02864.3100
10.07-14.247.20.0430.02918.530594250.0160.0430.02960.999.3
14.24-113.4235.90.0420.02820.714552470.0160.0420.02849.295.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.74→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 31.08 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.802 / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1460 5 %RANDOM
Rwork0.2467 27715 --
obs0.2486 29175 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 165.29 Å2 / Biso mean: 66.9494 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å2-0 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5685 0 0 168 5853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.9637824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8925707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6724.091264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.287151032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4781540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2902
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4321.53567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81925783
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.10632218
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9334.52041
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.81 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 99 -
Rwork0.38 1996 -
all-2095 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6033-1.0222-0.30531.53340.09020.58260.129-0.0360.194-0.1515-0.0554-0.332-0.00950.1645-0.07350.0556-0.00810.03950.08410.03670.145543.784-9.3664-5.7946
20.8261-0.20020.27092.46-1.10172.65820.01860.06160.24-0.03450.0530.3972-0.447-0.4485-0.07160.12310.06290.00160.1710.0280.20876.15146.0244-1.3181
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A155 - 592
2X-RAY DIFFRACTION2B8 - 379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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