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- PDB-3mbe: TCR 21.30 in complex with MHC class II I-Ag7HEL(11-27) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mbe
タイトルTCR 21.30 in complex with MHC class II I-Ag7HEL(11-27)
要素
  • (MHC CLASS II H2-IAg7 ...) x 2
  • PEPTIDE HEL 11-27
  • TCR 21.3 alpha chain
  • TCR 21.3 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / T cell receptor / Histocompatability antigen / MHC class II / I-Ag7
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen / alpha-beta T cell receptor complex / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex ...Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen / alpha-beta T cell receptor complex / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / antigen processing and presentation / multivesicular body / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / killing of cells of another organism / early endosome / lysosome / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
T-cell receptor alpha chain, constant domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain ...T-cell receptor alpha chain, constant domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / : / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / T-cell receptor alpha chain constant / T-cell receptor beta-1 chain C region / H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain / H2-Ab1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.886 Å
データ登録者Corper, A.L. / Yoshida, K. / Teyton, L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Clin.Invest. / : 2010
タイトル: The diabetogenic mouse MHC class II molecule I-Ag7 is endowed with a switch that modulates TCR affinity.
著者: Yoshida, K. / Corper, A.L. / Herro, R. / Jabri, B. / Wilson, I.A. / Teyton, L.
履歴
登録2010年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年4月10日Group: Structure summary
改定 1.32013年5月15日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.42018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC CLASS II H2-IAg7 ALPHA CHAIN
B: MHC CLASS II H2-IAg7 BETA CHAIN
P: PEPTIDE HEL 11-27
C: TCR 21.3 alpha chain
D: TCR 21.3 beta chain
E: MHC CLASS II H2-IAg7 ALPHA CHAIN
F: MHC CLASS II H2-IAg7 BETA CHAIN
Q: PEPTIDE HEL 11-27
G: TCR 21.3 alpha chain
H: TCR 21.3 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,93114
ポリマ-202,63910
非ポリマー1,2914
00
1
A: MHC CLASS II H2-IAg7 ALPHA CHAIN
B: MHC CLASS II H2-IAg7 BETA CHAIN
P: PEPTIDE HEL 11-27
C: TCR 21.3 alpha chain
D: TCR 21.3 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9657
ポリマ-101,3205
非ポリマー6462
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
E: MHC CLASS II H2-IAg7 ALPHA CHAIN
F: MHC CLASS II H2-IAg7 BETA CHAIN
Q: PEPTIDE HEL 11-27
G: TCR 21.3 alpha chain
H: TCR 21.3 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9657
ポリマ-101,3205
非ポリマー6462
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.468, 99.391, 404.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21H
12C
22G
13A
23E
14B
24F
15P
25Q
16A
26E
17D
27H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain D and (resseq 3:252 )D3 - 252
211chain H and (resseq 3:252 )H3 - 252
112chain C and (resseq 2:211 )C2 - 211
212chain G and (resseq 2:211 )G2 - 211
113chain A and (resseq 1B:182 )A1
213chain E and (resseq 1B:182 )E1
114chain B and (resseq 5:105 or resseq 112:189 )B5 - 105
124chain B and (resseq 5:105 or resseq 112:189 )B112 - 189
214chain F and (resseq 5:105 or resseq 112:189 )F5 - 105
224chain F and (resseq 5:105 or resseq 112:189 )F112 - 189
115chain P and (resseq 10:26 )P10 - 26
215chain Q and (resseq 10:26 )Q10 - 26
116chain A and (resseq 300 )A300
216chain E and (resseq 300 )E300
117chain D and (resseq 300:301 )D300 - 301
217chain H and (resseq 300:301 )H300 - 301

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

-
MHC CLASS II H2-IAg7 ... , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 MHC CLASS II H2-IAg7 ALPHA CHAIN / H-2 class II histocompatibility antigen / A-D alpha chain


分子量: 21623.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa / プラスミド: pRMHa-3
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells / 参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 MHC CLASS II H2-IAg7 BETA CHAIN / MHC class II H2-IA-beta chain (haplotype NOD)


分子量: 23341.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Ab1 / プラスミド: pRMHa-3
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells / 参照: UniProt: Q31135

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 PQ

#3: タンパク質・ペプチド PEPTIDE HEL 11-27


分子量: 2013.245 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698

-
タンパク質 , 2種, 4分子 CGDH

#4: タンパク質 TCR 21.3 alpha chain


分子量: 25391.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Ab1 / プラスミド: pRMHa-3
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells / 参照: UniProt: P01849*PLUS
#5: タンパク質 TCR 21.3 beta chain


分子量: 28950.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Ab1 / プラスミド: pRMHa-3
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells / 参照: UniProt: P01852*PLUS

-
, 2種, 4分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG4000, 0.2M K formate, 0.1M Na Cacodylate., pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.07229 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月25日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07229 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→48.26 Å / Num. all: 63068 / Num. obs: 43435 / % possible obs: 68.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.99 % / Biso Wilson estimate: 42.69 Å2 / Rsym value: 0.1121
反射 シェル解像度: 2.88→2.98 Å / 冗長度: 0.35 % / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique all: 6028 / Rsym value: 0.4319 / % possible all: 26.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
XPREPデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: I-Ag7GPI282-292 (unpublished), PDB ENTRY 1MWA
解像度: 2.886→48.261 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 727 2.13 %RANDOM
Rwork0.253 ---
obs0.254 34208 54.66 %-
all-63068 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.937 Å2 / ksol: 0.294 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 193.57 Å2 / Biso mean: 71.833 Å2 / Biso min: 8.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.565 Å2-0 Å20 Å2
2---2.063 Å20 Å2
3---6.628 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.886→48.261 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12944 0 84 0 13028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00713382
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00218144
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0651954
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042350
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0664804
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11D1878X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
12H1878X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
21C1494X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.018
22G1494X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.018
31A1481X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
32E1481X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
41B1487X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
42F1487X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
51P132X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
52Q132X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
61A14X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
62E14X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
71D28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
72H28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.886-3.1080.421100.3736706806806
3.108-3.4210.382620.3223142376237619
3.421-3.9160.2911420.29260356177617750
3.916-4.9330.2722380.23711762120001200096
4.933-48.2680.2682750.24127001297512975100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75410.0609-0.10790.64590.41680.85480.0188-0.1786-0.03-0.54460.2125-0.4077-0.25860.51260.45460.0640.006-0.1502-0.12490.0922-0.0084-21.66821.2281-66.3658
20.6022-0.2473-0.5350.46390.07790.38620.2642-0.48130.0547-0.675-0.33320.1163-0.5568-0.0518-0.03160.5350.00890.15430.8939-0.00750.125511.8723-45.5821-30.4933
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain D or chain PA1 - 300
2X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain D or chain PB5 - 189
3X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain D or chain PC2 - 211
4X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain D or chain PD3 - 301
5X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain D or chain PP10 - 26
6X-RAY DIFFRACTION2chain E or chain F or chain G or chain H or chain QE1 - 300
7X-RAY DIFFRACTION2chain E or chain F or chain G or chain H or chain QF5 - 189
8X-RAY DIFFRACTION2chain E or chain F or chain G or chain H or chain QG2 - 211
9X-RAY DIFFRACTION2chain E or chain F or chain G or chain H or chain QH3 - 301
10X-RAY DIFFRACTION2chain E or chain F or chain G or chain H or chain QQ10 - 26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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