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Yorodumi- PDB-4pjh: Structure of human MR1-Ac-6-FP in complex with human MAIT B-G8 TCR -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4pjh | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of human MR1-Ac-6-FP in complex with human MAIT B-G8 TCR | ||||||
 Components | 
  | ||||||
 Keywords | IMMUNE SYSTEM / MR1 / TCR / Immune complex / Ac-6-FP | ||||||
| Function / homology |  Function and homology informationpositive regulation of T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of exogenous antigen / MHC class I receptor activity / beta-2-microglobulin binding / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / T cell receptor binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions ...positive regulation of T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of exogenous antigen / MHC class I receptor activity / beta-2-microglobulin binding / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / T cell receptor binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / defense response to Gram-negative bacterium / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / lysosomal membrane / innate immune response / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function  | ||||||
| Biological species |  Homo sapiens (human) | ||||||
| Method |  X-RAY DIFFRACTION /  SYNCHROTRON / Resolution: 2 Å  | ||||||
 Authors | Birkinshaw, R.W. / Rossjohn, J. | ||||||
 Citation |  Journal: J.Exp.Med. / Year: 2014Title: A molecular basis underpinning the T cell receptor heterogeneity of mucosal-associated invariant T cells. Authors: Eckle, S.B. / Birkinshaw, R.W. / Kostenko, L. / Corbett, A.J. / McWilliam, H.E. / Reantragoon, R. / Chen, Z. / Gherardin, N.A. / Beddoe, T. / Liu, L. / Patel, O. / Meehan, B. / Fairlie, D.P. ...Authors: Eckle, S.B. / Birkinshaw, R.W. / Kostenko, L. / Corbett, A.J. / McWilliam, H.E. / Reantragoon, R. / Chen, Z. / Gherardin, N.A. / Beddoe, T. / Liu, L. / Patel, O. / Meehan, B. / Fairlie, D.P. / Villadangos, J.A. / Godfrey, D.I. / Kjer-Nielsen, L. / McCluskey, J. / Rossjohn, J.  | ||||||
| History | 
  | 
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule:  Molmil Jmol/JSmol | 
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format |  4pjh.cif.gz | 675.2 KB | Display |  PDBx/mmCIF format | 
|---|---|---|---|---|
| PDB format |  pdb4pjh.ent.gz | 551.8 KB | Display |  PDB format | 
| PDBx/mmJSON format |  4pjh.json.gz | Tree view |  PDBx/mmJSON format | |
| Others |  Other downloads | 
-Validation report
| Summary document |  4pjh_validation.pdf.gz | 511.2 KB | Display |  wwPDB validaton report | 
|---|---|---|---|---|
| Full document |  4pjh_full_validation.pdf.gz | 518.8 KB | Display | |
| Data in XML |  4pjh_validation.xml.gz | 72 KB | Display | |
| Data in CIF |  4pjh_validation.cif.gz | 107.5 KB | Display | |
| Arichive directory |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/4pjh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/4pjh | HTTPS FTP  | 
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4pj5C ![]() 4pj7C ![]() 4pj8C ![]() 4pj9C ![]() 4pjaC ![]() 4pjbC ![]() 4pjcC ![]() 4pjdC ![]() 4pjeC ![]() 4pjfC ![]() 4pjgC ![]() 4pjiC ![]() 4pjxC C: citing same article (  | 
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| Similar structure data | 
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]() 
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| 2 | ![]() 
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| Unit cell | 
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Components
-Protein , 4 types, 8 molecules ACBDEGFH       
| #1: Protein | Mass: 31711.670 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 23-292 / Mutation: C262S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: MR1 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: ![]() #3: Protein | Mass: 22893.377 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Production host: ![]() #4: Protein | Mass: 27415.436 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Production host: ![]()  | 
|---|
-Non-polymers , 4 types, 1551 molecules 






| #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-NA / #8: Water |  ChemComp-HOH /  |  | 
|---|
-Details
| Has protein modification | Y | 
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method:  X-RAY DIFFRACTION | 
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.34 % | 
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG 3350, Bis-tris propane, sodium acetate | 
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | 
|---|---|
| Diffraction source | Source:  SYNCHROTRON / Site:  Australian Synchrotron   / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95 Å | 
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 13, 2013 | 
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | 
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.95 Å / Relative weight: 1 | 
| Reflection | Resolution: 2→30 Å / Num. obs: 144612 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 29.39 Å2 / Net I/σ(I): 10 | 
-
Processing
| Software | Name: BUSTER / Version: 2.10.0 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Resolution: 2→29.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9466  / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9352  / SU R Cruickshank DPI: 0.135  / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0  / SU R Blow DPI: 0.141  / SU Rfree Blow DPI: 0.126  / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.123 
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| Displacement parameters | Biso  mean: 37.46 Å2
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| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.234 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: 1  / Resolution: 2→29.28 Å
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| Refine LS restraints | 
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| LS refinement shell | Resolution: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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| Refinement TLS group | 
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Controller
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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