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万見
- PDB-3maz: Crystal Structure of the Human BRDG1/STAP-1 SH2 Domain in Complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3maz
タイトルCrystal Structure of the Human BRDG1/STAP-1 SH2 Domain in Complex with the NTAL pTyr136 Peptide
要素
  • CheD family protein
  • Signal-transducing adaptor protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / modular domain / phosphotyrosine / specificity / Cytoplasm / Phosphoprotein / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of microglial cell migration / negative regulation of ruffle assembly / macrophage colony-stimulating factor receptor binding / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / positive regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of phagocytosis, engulfment / negative regulation of macrophage chemotaxis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity ...negative regulation of microglial cell migration / negative regulation of ruffle assembly / macrophage colony-stimulating factor receptor binding / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / positive regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of phagocytosis, engulfment / negative regulation of macrophage chemotaxis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / mast cell degranulation / B cell activation / protein tyrosine kinase activator activity / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / signaling adaptor activity / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / phospholipid binding / cellular response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / intracellular signal transduction / nuclear body / membrane raft / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Linker for activation of T-cells family member 2 / Linker for activation of T-cells family member 2 / STAP1, SH2 domain / Signal-transducing adaptor protein STAP1/STAP2 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Linker for activation of T-cells family member 2 / Linker for activation of T-cells family member 2 / STAP1, SH2 domain / Signal-transducing adaptor protein STAP1/STAP2 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Linker for activation of T-cells family member 2 / Signal-transducing adaptor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kaneko, T. / Huang, H. / Zhao, B. / Li, L. / Liu, H. / Voss, C.K. / Wu, C. / Schiller, M.R. / Li, S.S.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2010
タイトル: Loops govern SH2 domain specificity by controlling access to binding pockets.
著者: Kaneko, T. / Huang, H. / Zhao, B. / Li, L. / Liu, H. / Voss, C.K. / Wu, C. / Schiller, M.R. / Li, S.S.
履歴
登録2010年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal-transducing adaptor protein 1
B: CheD family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5833
ポリマ－15,4802
非ポリマー1021
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.640, 72.640, 97.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1001-

MLI

21A-1001-

MLI

31A-83-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Signal-transducing adaptor protein 1 / STAP-1 / Stem cell adaptor protein 1 / BCR downstream-signaling protein 1 / Docking protein BRDG1


分子量: 14180.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 167-285, SH2 domain / 変異: C269A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAP1, BRDG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULZ2
#2: タンパク質・ペプチド CheD family protein


分子量: 1300.355 Da / 分子数: 1 / 変異: C142A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: Q9GZY6
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.1 M sodium malonate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年7月10日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→24.3 Å / Num. all: 12591 / Num. obs: 12585 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.21精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1BMB 1H9O 1I3Z 1KC2

1bmb

1h9o

1i3z

1kc2


解像度: 1.9→24.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1413652.72 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 606 4.8 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all0.2249 12597 --
obs0.212 12583 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.2015 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.33 Å20 Å20 Å2
2---1.33 Å20 Å2
3---2.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数885 0 7 83 975
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 103 5.1 %
Rwork0.251 1935 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2t
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4t
X-RAY DIFFRACTION5t

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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