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- PDB-3mau: Crystal structure of StSPL in complex with phosphoethanolamine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mau
タイトルCrystal structure of StSPL in complex with phosphoethanolamine
要素sphingosine-1-phosphate lyase
キーワードLYASE / carboxy-lyase activity / pyridoxyl phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


sphinganine-1-phosphate aldolase activity / aromatic-L-amino-acid decarboxylase activity / sphingolipid catabolic process / carboxylic acid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2150 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Helix Hairpins / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular ...Helix Hairpins - #2150 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Helix Hairpins / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Special / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EXT / Chem-PLR / PHOSPHATE ION / Putative sphingosine-1-phosphate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Symbiobacterium thermophilum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Bourquin, F. / Grutter, M.G. / Capitani, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure and Function of Sphingosine-1-Phosphate Lyase, a Key Enzyme of Sphingolipid Metabolism.
著者: Bourquin, F. / Riezman, H. / Capitani, G. / Grutter, M.G.
履歴
登録2010年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sphingosine-1-phosphate lyase
B: sphingosine-1-phosphate lyase
C: sphingosine-1-phosphate lyase
D: sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,7319
ポリマ－222,2924
非ポリマー1,4395
水88349
1
A: sphingosine-1-phosphate lyase
B: sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8445
ポリマ－111,1462
非ポリマー6983
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13770 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area29330 Å2
手法PISA
2
C: sphingosine-1-phosphate lyase
D: sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8864
ポリマ－111,1462
非ポリマー7402
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13030 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.360, 243.450, 280.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Auth seq-ID: 57 - 507 / Label seq-ID: 58 - 508

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain A and (resseq 57:507)AA
2chain B and (resseq 57:507)BB
3chain C and (resseq 57:507)CC
4chain D and (resseq 57:507)DD

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要素

#1: タンパク質
sphingosine-1-phosphate lyase


分子量: 55572.996 Da / 分子数: 4 / 変異: K311A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Symbiobacterium thermophilum (バクテリア)
遺伝子: STH1274 / プラスミド: pQE70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q67PY4, sphinganine-1-phosphate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EXT / {5-hydroxy-6-methyl-4-[(E)-{[2-(phosphonooxy)ethyl]imino}methyl]pyridin-3-yl}methyl dihydrogen phosphate


分子量: 370.190 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O9P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: PEG 5000 MME 17%, 0.15 M KSCN, 0.1 M Tris(HOAc) pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年11月21日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→29.9 Å / Num. obs: 48405 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 63.916 Å2 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. measured obs: 27013 / Num. unique obs: 4383 / Rsym value: 0.579 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX1.4_29精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NON-DEPOSITED STRUCTURE OF STSPL K311A (DIMERIC MODEL) WITHOUT PHOSPHOETHANOLAMINE BOUND

解像度: 2.9→29.895 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.805 / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2420 5 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.231 48401 97.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 16.325 Å2 / ksol: 0.269 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 120.54 Å2 / Biso mean: 71.046 Å2 / Biso min: 47.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.351 Å2-0 Å2-0 Å2
2---15.695 Å2-0 Å2
3----3.655 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13682 0 89 49 13820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00514189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9619403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0632120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.464925
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3391X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
12B3391X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
13C3407X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
14D3407X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9-2.9590.3841320.3612506263892
2.959-3.0230.371340.3372540267493
3.023-3.0940.3661360.3382580271694
3.094-3.1710.3491390.3292636277596
3.171-3.2570.3371390.3132642278197
3.257-3.3520.3391420.2942705284799
3.352-3.460.2981430.2732709285298
3.46-3.5840.2961430.2572727287099
3.584-3.7270.2771430.2492707285099
3.727-3.8960.2521430.2392731287499
3.896-4.1010.2271440.2152737288199
4.101-4.3580.211450.22740288599
4.358-4.6930.2111440.1932754289899
4.693-5.1630.2141450.182752289799
5.163-5.9050.2151480.1832796294499
5.905-7.4210.1911470.1752808295599
7.421-29.8960.1961530.1912911306498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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