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万見
- PDB-3m9s: Crystal structure of respiratory complex I from Thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m9s
タイトルCrystal structure of respiratory complex I from Thermus thermophilus
要素
  • (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 12
  • NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11
キーワードOXIDOREDUCTASE / MEMBRANE PROTEIN / COMPLEX I / ELECTRON TRANSPORT / RESPIRATORY CHAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster assembly / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster assembly / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / : / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Efremov, R.G. / Baradaran, R. / Sazanov, L.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: The architecture of respiratory complex I
著者: Efremov, R.G. / Baradaran, R. / Sazanov, L.A.
履歴
登録2010年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
5: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
6: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
9: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
L: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
M: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
R: NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
O: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
P: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
Q: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
S: NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11
T: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)857,54746
ポリマ－851,00826
非ポリマー6,53920
水00
1
1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
5: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
6: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
9: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
L: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
M: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
R: NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,77323
ポリマ－425,50413
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37540 Å2
ΔGint-337 kcal/mol
Surface area82150 Å2
2
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
O: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
P: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
Q: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
S: NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11
T: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,77323
ポリマ－425,50413
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37540 Å2
ΔGint-337 kcal/mol
Surface area82160 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)96.390, 336.090, 262.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly (complex I) consists of chains 1,2,3,4,5,6,7,8,9,L,M,N,R and H. / The identical biological assembly in ASU consists of chains A,B,C,D,E,F,J,I,G,O,P,Q,S and T.

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 24分子 1A2B3C4D5E6F9G7JLOMPNQHT

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH dehydrogenase I chain 1 / NDH-1 subunit 1


分子量: 48693.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56222, NADH dehydrogenase (quinone)
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH dehydrogenase I chain 2 / NDH-1 subunit 2


分子量: 20309.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56221, NADH dehydrogenase (quinone)
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH dehydrogenase I chain 3 / NDH-1 subunit 3


分子量: 86656.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56223, NADH dehydrogenase (quinone)
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH dehydrogenase I chain 4 / NDH-1 subunit 4


分子量: 46428.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56220, NADH dehydrogenase (quinone)
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C / NADH dehydrogenase I subunit C / NDH-1 subunit 5


分子量: 23893.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56219, NADH dehydrogenase (quinone)
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit 6


分子量: 20262.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56218, NADH dehydrogenase (quinone)
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit 9


分子量: 20106.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56224, NADH dehydrogenase (quinone)
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / NADH dehydrogenase I chain 15 / NDH-1 subunit 15


分子量: 14812.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SKZ7, NADH dehydrogenase (quinone)
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 12 / NADH dehydrogenase I chain 12 / NDH-1 subunit 12


分子量: 39932.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: NADH dehydrogenase (quinone)
#10: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 13


分子量: 33379.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 14


分子量: 32272.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#13: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 8


分子量: 15421.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)

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タンパク質 , 1種, 2分子 RS

#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunits 7, 10 and 11


分子量: 23336.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)

-
非ポリマー , 3種, 20分子

#14: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#15: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#16: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2

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詳細

構成要素の詳細THE LONG C-N BONDS ARE BECAUSE OF THE LOOPS NOT BEING MODELED.
配列の詳細THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN L,O: MALLGTILLPLLGFALLGLFGKRMREPLPGVLASGLVLASFLLGAGLLLSGGARFQAEWL ...THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN L,O: MALLGTILLPLLGFALLGLFGKRMREPLPGVLASGLVLASFLLGAGLLLSGGARFQAEWL PGIPFSLLLDNLSGFMLLIVTGVGFLIHVYAIGYMGGDPGYSRFFAYFNLFIAMMLTLVL ADSYPVMFIGWEGVGLASFLLIGFWYKNPQYADSARKAFIVNRIGDLGFMLGMAILWALY GTLSISELKEAMEGPLKNPDLLALAGLLLFLGAVGKSAQIPLMVWLPDAMAGPTPVSALI HAATMVTAGVYLIARSSFLYSVLPDVSYAIAVVGLLTAAYGALSAFGQTDIKKIVAYSTI SQLGYMFLAAGVGAYWVALFHVFTHAFFKALLFLASGSVIHALGGEQDVRKMGGLWKHLP QTRWHALIGALALGGLPLLSGFWSKDAILAATLTYPFGGVGFYVGALLVAVLTAMYAMRW FVLVFLGEERGHHHPHEAPPVMLWPNHLLALGSVLAGYLALPHPLPNVLEPFLKPALAEV EAHHLSLGAEWGLIALSAAVALLGLWAGFVFFQRKVFPAWYLAFEAASREAFYVDRAYNA LIVNPLKALAEALFYGDRGLLSGYFGLGGAARSLGQGLARLQTGYLRVYALLFVLGALLLLGVMRW THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN M,P: MVVLAVLLPVVFGALLLLGLPRALGVLGAGLSFLLNLYLFLTHPGGVAHAFQAPLLPGAG VYWAFGLDGLSALFFLTIALTVFLGALVARVEGRFLGLALLMEGLLLGLFAARDLLVFYV FFEAALIPALLMLYLYGGEGRTRALYTFVLFTLVGSLPMLAAVLGDRLLSGSPTFLLEDL LAHPLQEEAAFWVFLGFALAFDIKTPLFPLHAWLPPFHQENHPSGLADALGTLYKVGVFD FFRFDIPLAPEGFAQAQGLLLFLAALSALYGAWVAFAAKDFKTLLAYAGLSHMGVAALGV FSGTPEGAMGGLYLLAASGVYTGGLFLLAGRLYERTGTLEIGRYRGLAQSAPGLAALALI LFLAMVGLPGLSGFPGEFLTLLGAYKASPWLAALAFLSVIASAAYALTAFQKTFWEEGGS GVKDLAGAEWGFALLSVLALLLMGVFPGYFARGLHPLAEAFAKLLGGGA THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN N,Q: MTLAILAVFSVALTLLGFVLPPQGVKRATLLGLALALASLLLTWGKPFAFGPYAVDGVSQ VFTLLALLGALWTVGLVRSGGFEFYLLVLYAALGMHLLASTRHLLLMLVALEALSLPLYA LATWRRGQGLEAALKYFLLGALAAAFFLYGAALFYGDTGSLVLGAPGEGPLYALALGLLL VGLGFKAALAPFHFWTPDVYQGSPTPVVLFMATSVKAAAFAALLRVAAPPEAVALLVALS VVVGNLAALAQKEAKRLLAYSSIAHAGYMALALYTGNAQALGFYLLTYVLATGLAFAVLS QISPDRVPLEALRGLYRKDPLLGLAFLVAMLSLLGLPPLAGFWGKYLAFAEAARAGAWGV LVLALVTSAVSAYYYLGLGLAVFARPEETPFRPGPPWARAAVVAAGSSSSPWGSSPASSS PPWPRGVKITP THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN R,S: MAPIQEYVGTLIYVGVALFIGVAALLVGALLGPKKPGRAKLMPYESGNDPAGEVKRFPVH FYVVAMLFILFDVEVAFLWPYAVSAGGLGLYGFLGVLAFTLLLFVGFLYEWWKGVMRWH MSLLEGLALFLLLLSGVLVVTLRNAIHAALALILNFLVLAGVYVALDARFLGFIQVIVYA GAIVVLFLFVIMLLFAAQGEIGFDPLVRSRPLAALLALGVAGILAAGLWGLDLAFTQDLK GGLPQALGPLLYGDWLFVLLAVGFLLMAATVVAVALVEPGKASRAKEAEKREEVAR MSYLLTSALLFALGVYGVLTRRTAILVFLSIELMLNAANLSLVGFARAYGLDGQVAALMV IAVAAAEVAVGLGLIVAIFRHRESTAVDDLSELRG THE ACTUAL SEQUENCE FOR CHAIN H,T: MTWSYPVDPYWMVALKALLVVVGLLTAFAFMTLIERRLLARFQVRMGPNRVGPFGLLQPL ADAIKSIFKEDIVVAQADRFLFVLAPLISVVFALLAFGLIPFGPPGSFFGYQPWVINLDL GILYLFAVSELAVYGIFLSGWASGSKYSLLGSLRSSASLISYELGLGLALLAPVLLVGSL NLNDIVNWQKEHGWLFLYAFPAFLVYLIASMAEAARTPFDLPEAEQELVGGYHTEYSSIK WALFQMAEYIHFITASALIPTLFLGGWTMPVLEVPYLWMFLKIAFFLFFFIWIRATWFRL RYDQLLRFGWGFLFPLALLWFLVTALVVALDLPRTYLLYLSALSFLVLLGAVLYTPKPARKGGGA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 16% PEG 4000, 100 mM Bis-Tris, 100 mM KCl, 100 mM glutaric acid and 2.04 mM n-octyl- -maltoside fluorinated, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月19日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→30 Å / Num. all: 72549 / Num. obs: 72549 / % possible obs: 74.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 132.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Net I/σ(I): 2.5
反射 シェル解像度: 4.5→4.74 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.628 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 9162 / % possible all: 65.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3I9V AND 3M9C

3i9v

3m9c


解像度: 4.5→30 Å / Num. reflection all: 72549 / Num. reflection obs: 72549
詳細: The structure is not refined and consists of the atomic molecular replacement model of the hydrophilic domain and the backbone alpha-helical model of the membrane domain. Reflection data was ...詳細: The structure is not refined and consists of the atomic molecular replacement model of the hydrophilic domain and the backbone alpha-helical model of the membrane domain. Reflection data was anisotropically scaled, for optimal electron density calculation. The directionality of the helices in the membrane domain is not known. The crystal is twinned (twin law "-h, -k, h+l"), with twin fraction 0.46.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47474 0 190 0 47664

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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