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- PDB-3m9d: Crystal structure of the prokaryotic ubiquintin-like protein Pup ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m9d
タイトルCrystal structure of the prokaryotic ubiquintin-like protein Pup complexed with the hexameric proteasomal ATPase Mpa which includes the amino terminal coiled coil domain and the inter domain
要素
  • Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
  • Proteasome-associated ATPase
キーワードCHAPERONE / alpha helix coil coil / 5 beta-strand barrel / ATP-binding / Nucleotide-binding / Proteasome / S-nitrosylation / Virulence / Isopeptide bond / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / protein pupylation / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / proteasome binding ...ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / protein pupylation / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / proteasome binding / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / cellular response to nitric oxide / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / molecular adaptor activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Pup-like protein / Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Pup-like protein / Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Proteasome-associated ATPase / Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Proteasome-associated ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Li, H. / Wang, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: Binding-induced folding of prokaryotic ubiquitin-like protein on the Mycobacterium proteasomal ATPase targets substrates for degradation.
著者: Wang, T. / Darwin, K.H. / Li, H.
履歴
登録2010年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase
G: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
H: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
I: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase
M: Proteasome-associated ATPase
N: Proteasome-associated ATPase
O: Proteasome-associated ATPase
P: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
Q: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
R: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,09618
ポリマ-374,09618
非ポリマー00
00
1
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase
G: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
H: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
I: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,0489
ポリマ-187,0489
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17900 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area62190 Å2
2
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase
M: Proteasome-associated ATPase
N: Proteasome-associated ATPase
O: Proteasome-associated ATPase
P: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
Q: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
R: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,0489
ポリマ-187,0489
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17830 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area62160 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)176.580, 176.960, 176.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22C
32E
13B
23D
33F
14G
24H
34I
15J
25K
35L
45M
55N
65O
16J
26L
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17K
27M
37O
18P
28Q
38R

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROPROPROAA98 - 23798 - 237
21PROPROPROPROBB98 - 23798 - 237
31PROPROPROPROCC98 - 23798 - 237
41PROPROPROPRODD98 - 23798 - 237
51PROPROPROPROEE98 - 23798 - 237
61PROPROPROPROFF98 - 23798 - 237
12SERSERPROPROAA52 - 9752 - 97
22SERSERPROPROCC52 - 9752 - 97
32SERSERPROPROEE52 - 9752 - 97
13SERSERPROPROBB52 - 9752 - 97
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14SERSERALAALAGG21 - 5125 - 55
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NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8

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要素

#1: タンパク質
Proteasome-associated ATPase / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC / Mycobacterial proteasome ATPase


分子量: 27491.785 Da / 分子数: 12 / 断片: Coil Coil inter domain (UNP residues: 1-234) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IPTG inducible expression
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: mpa, MT2175 / プラスミド: pET-24b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: P63345, UniProt: P9WQN5*PLUS
#2: タンパク質
Prokaryotic ubiquitin-like protein pup / Bacterial ubiquitin-like modifier


分子量: 7365.744 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IPTG inducible expression
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: pup, MT2171 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O33246, UniProt: P9WHN5*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 83.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30%v/v Tacsimate (1.8305 M Malonic acid, 0.25 M Ammonium citrate tribasic, 0.12 M Succinic acid, 0.3 M DL-Malic acid, 0.4 M Sodium acetate trihydrate, 0.5 M Sodium formate, 0.16 M Ammonium ...詳細: 30%v/v Tacsimate (1.8305 M Malonic acid, 0.25 M Ammonium citrate tribasic, 0.12 M Succinic acid, 0.3 M DL-Malic acid, 0.4 M Sodium acetate trihydrate, 0.5 M Sodium formate, 0.16 M Ammonium tartrate dibasic), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月23日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→25 Å / Num. obs: 78737 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 4.5→4.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 4.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 117.604 / SU ML: 0.638 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.693 / ESU R Free: 0.701 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29208 3428 5 %RANDOM
Rwork0.26389 ---
obs0.26534 65041 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 153.999 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å2-0 Å2-0.49 Å2
2---0.56 Å2-0 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18636 0 0 0 18636
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02218882
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.851.99625614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5152400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.92524.133900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.992153330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.44915204
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.23018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02114304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
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13C504MEDIUM POSITIONAL0.880.5
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23E184TIGHT POSITIONAL0.020.05
21A184MEDIUM POSITIONAL0.030.5
22C184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
23E184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
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32D184TIGHT POSITIONAL0.020.05
33F184TIGHT POSITIONAL0.020.05
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43I124TIGHT POSITIONAL0.010.05
41G120MEDIUM POSITIONAL0.020.5
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71K184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
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精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.20440.6627-0.34715.2602-2.71371.5105-0.07890.12480.0579-0.1570.0045-0.22980.0520.07880.07440.2085-0.15060.09560.22610.01170.1656-5.871-532.94382.0101
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44.4337-0.55783.94010.8435-1.07144.18470.06850.236-0.1141-0.0821-0.06220.01920.02890.0965-0.00630.2339-0.0730.10610.1726-0.14460.1318-32.3714-555.42754.3573
55.9619-2.9126-0.44251.60130.2530.16040.0572-0.22710.23190.05130.0196-0.0869-0.1232-0.0802-0.07680.2252-0.00890.14360.1984-0.08930.1591-24.7008-515.494838.2772
64.0037-3.55130.91453.8073-0.48230.7329-0.0234-0.0058-0.06430.14890.03680.2305-0.0033-0.1144-0.01330.1489-0.11390.14530.2177-0.07960.1508-39.795-525.259341.7798
716.90919.8365-27.894228.2442-37.915854.23460.4131-0.2915-0.1375-0.42960.51881.05380.35650.309-0.93180.4681-0.1341-0.04470.49850.06760.6488-20.9986-504.0242-8.1897
833.014-42.5167-21.717456.744429.147717.13190.32030.60580.53960.5174-0.6166-0.47470.37920.27180.29630.45890.00790.10560.61810.02710.4857-53.5144-505.26122.8166
952.6726.384839.503415.874620.12330.6162-0.6066-0.3246-0.50140.43180.3074-0.3564-0.4676-0.30930.29920.60310.0002-0.00810.5014-0.09810.5249-51.9184-536.3655-9.5864
105.84262.95870.90221.56370.45420.23070.08620.1179-0.1819-0.036-0.004-0.03640.106-0.0531-0.08230.20420.0287-0.1510.1649-0.08510.166963.5973-511.445550.0869
114.52523.9466-1.02024.0837-0.57890.6182-0.09090.090.0288-0.18240.08950.21230.0676-0.10930.00130.1470.0972-0.14710.2362-0.08520.161748.5179-501.70846.5464
120.3039-1.04230.53975.3121-2.61831.4427-0.0943-0.118-0.04170.08620.08-0.0966-0.03860.03630.01430.18890.1595-0.07260.2152-0.00730.137382.4833-493.951986.2659
130.69030.8436-0.45843.8628-3.70154.212-0.0399-0.0245-0.1109-0.1013-0.0458-0.04520.24050.13840.08570.15820.1419-0.08250.1353-0.11040.222386.0457-509.069476.5679
141.3889-0.4732-2.50410.25270.96935.21710.02820.07610.08880.0501-0.05490.0805-0.0648-0.1710.02670.15510.1165-0.0020.1869-0.11910.191646.2975-475.123368.8783
154.39070.5894-3.90820.8124-1.12674.24170.0797-0.22560.14940.0556-0.05160.0297-0.0140.1036-0.0280.22160.0878-0.08890.1604-0.14510.132556.0044-471.508983.9423
1629.13238.605918.78253.416726.247815.04770.4049-0.3941-0.486-0.2837-0.5-0.4955-0.39080.38310.0950.4582-0.0009-0.08570.57390.05480.552334.5203-521.337665.4142
1750.8013-25.2678-37.018714.753118.381628.2375-0.50190.09170.7577-0.34830.4666-0.51460.468-0.2220.03530.6097-0.02370.01860.5209-0.11990.491236.0548-490.206997.622
1814.1568-17.137524.089927.1077-35.849551.34260.44810.61630.34350.46440.15370.753-0.53271.0341-0.60180.51740.07340.02580.52330.0470.614566.9849-522.777796.3206
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 237
2X-RAY DIFFRACTION2B52 - 237
3X-RAY DIFFRACTION3C52 - 237
4X-RAY DIFFRACTION4D52 - 237
5X-RAY DIFFRACTION5E52 - 237
6X-RAY DIFFRACTION6F52 - 237
7X-RAY DIFFRACTION7G21 - 51
8X-RAY DIFFRACTION8H21 - 51
9X-RAY DIFFRACTION9I21 - 51
10X-RAY DIFFRACTION10J52 - 237
11X-RAY DIFFRACTION11K52 - 237
12X-RAY DIFFRACTION12L52 - 237
13X-RAY DIFFRACTION13M52 - 237
14X-RAY DIFFRACTION14N52 - 237
15X-RAY DIFFRACTION15O52 - 237
16X-RAY DIFFRACTION16P21 - 51
17X-RAY DIFFRACTION17Q21 - 51
18X-RAY DIFFRACTION18R21 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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