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万見
- PDB-3m7q: Crystal structure of recombinant Kunitz Type serine protease Inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m7q
タイトルCrystal structure of recombinant Kunitz Type serine protease Inhibitor-1 from the Caribbean sea anemone stichodactyla helianthus in complex with bovine pancreatic trypsin
要素
  • Cationic trypsin
  • Kunitz-type proteinase inhibitor SHPI-1
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / Trypsin-Inhibitor complex / Kunitz-type serine-protease inhibitor / Digestion / Disulfide bond / Hydrolase / Metal-binding / Protease / Secreted / Serine protease / Zymogen / Nematocyst / Protease inhibitor / Serine protease inhibitor / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nematocyst / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis ...nematocyst / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Serine protease 1 / PI-stichotoxin-She2a
類似検索 - 構成要素
生物種Stichodactyla helianthus (イソギンチャク)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Garcia-Fernandez, R. / Redecke, L. / Pons, T. / Perbandt, M. / Gil, D. / Talavera, A. / Gonzalez, Y. / de los angeles Chavez, M. / Betzel, C.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural insights into serine protease inhibition by a marine invertebrate BPTI Kunitz-type inhibitor.
著者: Garcia-Fernandez, R. / Pons, T. / Perbandt, M. / Valiente, P.A. / Talavera, A. / Gonzalez-Gonzalez, Y. / Rehders, D. / Chavez, M.A. / Betzel, C. / Redecke, L.
履歴
登録2010年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月3日Group: Database references
改定 1.32012年11月14日Group: Database references
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cationic trypsin
B: Kunitz-type proteinase inhibitor SHPI-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1153
ポリマ－30,0202
非ポリマー951
水9,476526
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.279, 66.551, 70.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin / Alpha-trypsin chain 1 / Alpha-trypsin chain 2


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pancreas / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 Kunitz-type proteinase inhibitor SHPI-1


分子量: 6695.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stichodactyla helianthus (イソギンチャク)
発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P31713
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M magnesium chloride hexahydrate, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288.15K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 1.5 Å
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 30937 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 9 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SHI

1shi


解像度: 1.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 1.759 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18847 1540 5 %RANDOM
Rwork0.15778 ---
obs0.15938 30937 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.589 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 5 526 2626
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0212233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9551.9453043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4425305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1882582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.18815356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.69156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021710
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1690.21022
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.21563
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0910.2360
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.03321503
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46932356
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3232844
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9943687
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 109 -
Rwork0.189 2067 -
obs--97.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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