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- PDB-3m65: Crystal structure of Bacillus subtilis Lon N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m65
タイトルCrystal structure of Bacillus subtilis Lon N-terminal domain
要素ATP-dependent protease La 1
キーワードHYDROLASE / coiled-coil / ATP-binding / nucleotide-binding / protease / serine protease / stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATP-dependent peptidase activity / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Lon protease, bacterial / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Lon protease, bacterial / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Roll / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Duman, R.E. / Lowe, J.Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structures of Bacillus subtilis Lon Protease.
著者: Duman, R.E. / Lowe, J.
履歴
登録2010年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease La 1
B: ATP-dependent protease La 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0272
ポリマ－48,0272
非ポリマー00
水64936
1
A: ATP-dependent protease La 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0141
ポリマ－24,0141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ATP-dependent protease La 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0141
ポリマ－24,0141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area20590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.877, 81.759, 115.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 9:53 )
211chain B and (resseq 9:53 )
112chain A and (resseq 57:115 )
212chain B and (resseq 57:115 )
113chain A and (resseq 123:208 )
213chain B and (resseq 123:208 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 ATP-dependent protease La 1


分子量: 24013.564 Da / 分子数: 2 / 断片: BsLon, N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: BSU28200, lon, lonA / プラスミド: pET28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(AI) / 参照: UniProt: P37945, endopeptidase La
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.79 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1M Sodium Citrate, 5% PEG 6000, pH 4, vapor diffusion, sitting drop, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月1日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→41 Å / Num. all: 13996 / Num. obs: 13088 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.307 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1899 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_129)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ANE

2ane


解像度: 2.6→41 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.09 / 位相誤差: 27.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2687 1167 4.93 %random
Rwork0.1914 ---
obs0.1954 23671 96.2 %-
all-24606 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.11 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1859 Å20 Å2-0 Å2
2--6.7462 Å2-0 Å2
3----2.5603 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3290 0 0 36 3326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0814500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8691284
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004574
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A356X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
12B356X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
21A475X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
22B475X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
31A693X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
32B693X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.71830.35821140.25372902X-RAY DIFFRACTION98
2.7183-2.86160.33021550.24052814X-RAY DIFFRACTION97
2.8616-3.04080.3251430.22172815X-RAY DIFFRACTION97
3.0408-3.27550.30521740.20742822X-RAY DIFFRACTION97
3.2755-3.6050.29541580.17422827X-RAY DIFFRACTION97
3.605-4.12620.23151150.16252833X-RAY DIFFRACTION96
4.1262-5.1970.20171380.1292797X-RAY DIFFRACTION96
5.197-410.21711700.17642694X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.22630.04210.13270.38130.07870.192-0.0312-0.003-00.110.02870.0132-0.07020.0253-0.01520.1858-0.0076-0.00110.18720.02010.1042-59.626-8.847619.474
21.1220.5960.19970.30890.13180.13150.2148-0.1731-0.048-0.0773-0.14510.07640.1070.0009-0.04680.09360.0112-0.0058-0.01790.01340.0916-40.1593-16.966145.3267
30.95190.28330.37080.2497-0.18360.6077-0.00650.0436-0.0010.22830.32280.13730.14210.19420.36860.13540.042-0.0230.17720.00870.1474-23.88891.783249.2433
41.0718-0.24640.58330.1428-0.02350.36940.2534-0.14070.02160.1993-0.213-0.04550.1159-0.00390.1830.1408-0.04550.00020.1041-0.06960.1986-42.1397-21.50933.4539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 3:116A3 - 116
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 123:208A123 - 208
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resseq 3:124B3 - 124
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 125:208B125 - 208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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