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- PDB-3m31: Structure of the C150A/C295A mutant of S. cerevisiae Ero1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m31
タイトルStructure of the C150A/C295A mutant of S. cerevisiae Ero1p
要素Endoplasmic oxidoreductin-1
キーワードOXIDOREDUCTASE / disulfide mutant / Disulfide bond / Electron transport / Endoplasmic reticulum / FAD / Flavoprotein / Glycoprotein / Membrane / Redox-active center / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / thiol oxidase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / protein-disulfide reductase activity / FAD binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum oxidoreductin 1 / ERO1-like superfamily / Endoplasmic Reticulum Oxidoreductin 1 (ERO1)
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 1-ETHYL-PYRROLIDINE-2,5-DIONE / Endoplasmic oxidoreductin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Heldman, N. / Fass, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Steps in reductive activation of the disulfide-generating enzyme Ero1p
著者: Heldman, N. / Vonshak, O. / Sevier, C.S. / Vitu, E. / Mehlman, T. / Fass, D.
履歴
登録2010年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic oxidoreductin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7554
ポリマ－44,7301
非ポリマー1,0253
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Endoplasmic oxidoreductin-1
ヘテロ分子

A: Endoplasmic oxidoreductin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,5118
ポリマ－89,4612
非ポリマー2,0506
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area31330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.441, 132.772, 102.676
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmic oxidoreductin-1 / Ero1p / Endoplasmic oxidoreductase protein 1


分子量: 44730.305 Da / 分子数: 1 / 断片: residues in UNP 56-424 / 変異: C150A, C295A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ERO1 / プラスミド: modified pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE3) plysS
参照: UniProt: Q03103, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-NEN / 1-ETHYL-PYRROLIDINE-2,5-DIONE / N-エチルスクシンイミド


分子量: 127.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H9NO2
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 100mM cacodylic acid, 10mM cadmium sulfate, 2% methanol, 2% ethanol, 1.2M sodium acetate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 43123 / Num. obs: 42677 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4231 / Rsym value: 0.521 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1RP4 after removal of residues 146 to 166 and 291 to 302

1rp4


解像度: 1.85→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 2864 -random
Rwork0.209 ---
obs-42641 98.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2899 0 63 201 3163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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