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万見
- PDB-3m12: Crystal Structure of the Lys265Arg phosphate-crytsallized mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m12
タイトルCrystal Structure of the Lys265Arg phosphate-crytsallized mutant of monomeric sarcosine oxidase
要素Monomeric Sarcosine Oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN OXIDASE / FAD / Cytoplasm / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcosine oxidase (formaldehyde-forming) / sarcosine oxidase activity / flavin adenine dinucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sarcosine oxidase, monomeric / MTOX family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...Sarcosine oxidase, monomeric / MTOX family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Monomeric sarcosine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. b-0618 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / direct refinement from wild type coordinates / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mathews, F.S. / Chen, Z.-W. / Jorns, M.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural characterization of mutations at the oxygen activation site in monomeric sarcosine oxidase.
著者: Jorns, M.S. / Chen, Z.W. / Mathews, F.S.
履歴
登録2010年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monomeric Sarcosine Oxidase
B: Monomeric Sarcosine Oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9016
ポリマ－86,2592
非ポリマー1,6424
水14,268792
1
A: Monomeric Sarcosine Oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9503
ポリマ－43,1291
非ポリマー8212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Monomeric Sarcosine Oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9503
ポリマ－43,1291
非ポリマー8212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.323, 69.251, 73.232
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Monomeric Sarcosine Oxidase / MSOX


分子量: 43129.371 Da / 分子数: 2 / 変異: K265R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. b-0618 (バクテリア)
株: B-0618 / 遺伝子: soxA, sox / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P40859, sarcosine oxidase (formaldehyde-forming)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 792 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.7 M Na/K phosphate buffer, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 93847 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.427 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: direct refinement from wild type coordinates
解像度: 1.6→28.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.637 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 4704 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.181 93829 98.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.63 Å2 / Biso mean: 20.024 Å2 / Biso min: 3.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20.04 Å2
2--0.09 Å2-0 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5988 0 108 792 6888
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1231.9738547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0215774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.68824.169295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.068151009
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2271531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4021.53809
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79326129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.27232481
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1514.52414
LS精密化 シェル解像度: 1.602→1.643 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 335 -
Rwork0.236 6339 -
all-6674 -
obs--95.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4881-0.0569-0.15490.19370.14590.62290.0166-0.03840.0393-0.00240.0344-0.0436-0.03040.0489-0.05090.0113-0.00580.00010.0103-0.01260.03316.643132.498830.8258
20.4862-0.0343-0.01210.18460.0270.79810.0047-0.0092-0.0486-0.03660.00510.0005-0.0321-0.0276-0.00980.02740.008-0.00350.00480.0010.021345.254230.641612.0037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 381
2X-RAY DIFFRACTION2A - B1001 - 1381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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