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- PDB-3m0n: Plasmodium vivax 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase (PTPS), E37A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m0n
タイトルPlasmodium vivax 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase (PTPS), E37A catalytic residue mutant
要素Putative 6-pyruvoyl tetrahydrobiopterin synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / PTS / PTP SYNTHASE / PTPS / METAL-BINDING / TETRAHYDROBIOPTERIN BIOSYNTHESIS / FOLATE BIOSYNTHESIS / Structural Genomics / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa / MSGPP
機能・相同性
機能・相同性情報


6-pyruvoyltetrahydropterin synthase / 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase activity / 6-carboxy-5,6,7,8-tetrahydropterin synthase activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
6-pyruvoyl tetrahydropterin synthase/QueD / 6-pyruvoyl tetrahydropterin synthase/QueD family / 6-pyruvoyl tetrahydropterin synthase/QueD superfamily / 6-pyruvoyl tetrahydropterin synthase / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTERINE / 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Larson, E.T. / Merritt, E.A. / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa (MSGPP)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structural analysis of the dual-functional 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase from Malaria parasites.
著者: Larson, E.T. / Bosch, J. / Kim, J.E. / Kelley, A. / Castaneda, L. / Napuli, A. / Mueller, N. / Verlinde, C.L.M.J. / Van Voorhis, W.C. / Buckner, F.S. / Fan, E. / Hol, W.G.J. / Merritt, E.A.
履歴
登録2010年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative 6-pyruvoyl tetrahydrobiopterin synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1633
ポリマ－20,9351
非ポリマー2292
水1,06359
1
A: Putative 6-pyruvoyl tetrahydrobiopterin synthase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,98018
ポリマ－125,6096
非ポリマー1,37112
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area15220 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area37920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.750, 131.750, 74.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Putative 6-pyruvoyl tetrahydrobiopterin synthase


分子量: 20934.863 Da / 分子数: 1 / 変異: E37A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: E37A mutation confirmed from plasmid DNA sequence
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVX_114505 / プラスミド: BG1861 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A5K2B2, 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PE0 / PTERINE / プテリン


分子量: 163.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5N5O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細E37A MUTATION CONFIRMED FROM PLASMID DNA SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 2 ul 25 mg/ml protein (in SGPP buffer) mixed with 2 ul 0.1 M sodium acetate (pH 5.2), 28% PEG 3350, 5 mM DTT; cryoprotected by 5 sec dip in 96 mM sodium acetate (pH 5.2), 24% PEG 3350, 134 mM ...詳細: 2 ul 25 mg/ml protein (in SGPP buffer) mixed with 2 ul 0.1 M sodium acetate (pH 5.2), 28% PEG 3350, 5 mM DTT; cryoprotected by 5 sec dip in 96 mM sodium acetate (pH 5.2), 24% PEG 3350, 134 mM NaCl, 20% glycerol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月4日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 19474 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.064 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.683 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1947 / Χ2: 0.98 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMACrefmac_5.5.0106精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.5.0106位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3lx3, ligand removed and with E37 mutated to A

3lx3


解像度: 1.9→35.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 6.565 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; U VALUES: WITH TLS ADDED. Identity of ligand in active site unknown but clear density for pterine ring of substrate or product present so modeled as such
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1011 5.2 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 19465 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.34 Å2 / Biso mean: 49.913 Å2 / Biso min: 23.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.45 Å2-1.22 Å20 Å2
2---2.45 Å20 Å2
3---3.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1364 0 13 62 1439
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221411
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02962
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.9611917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8063.0012351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2835173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.2724.45974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1315256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.495159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021571
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9764833
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6424331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89261368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3546578
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0710543
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 74 -
Rwork0.256 1325 -
all-1399 -
obs--97.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
113.3505-8.7108-12.795110.32788.663827.0511-0.4367-0.34190.4754-0.00360.5694-0.67250.62850.2843-0.13270.19790.06480.0210.2290.02090.2929.53886.098621.9497
23.635-0.01181.35452.16461.10034.42050.0215-0.2872-0.2904-0.23890.01980.09360.1359-0.4025-0.04120.2703-0.0286-0.00980.18630.02550.1344-14.709319.392828.8699
33.9568-2.0145-1.94080.77230.94091.3308-0.05360.13920.0648-0.008-0.0329-0.04410.07430.02990.08650.1960.02440.05610.17590.03860.19245.705311.845824.0919
45.3803-0.5237-0.28413.48841.18880.240.1432-0.1067-0.0282-0.02390.1146-0.641-0.01080.1902-0.25770.19320.01430.01260.2548-0.03080.19110.007822.968429.5249
52.14880.367-0.0760.83650.0591.41460.07190.068-0.1104-0.262-0.1081-0.1057-0.1302-0.21590.03630.25940.0061-0.01240.19630.01830.0567-16.680834.70826.3585
610.22663.73393.76035.0921.97136.3126-0.10670.2630.0642-0.1644-0.05540.33130.0101-0.36920.16210.25370.0113-0.00710.2514-0.00290.0772-23.029230.268230.8115
71.0083-1.3474-0.31453.55151.32721.85420.1575-0.0675-0.145-0.2424-0.0602-0.13830.0130.111-0.09730.20110.00120.02130.16250.02930.1592-7.360924.153524.1311
84.84260.4415-1.13542.683-0.61171.04880.14330.18790.381-0.2637-0.0802-0.1484-0.00610.0332-0.06320.23320.02390.03350.15160.05150.19323.589813.837917.9153
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2A22 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3A37 - 66
4X-RAY DIFFRACTION4A67 - 85
5X-RAY DIFFRACTION5A86 - 99
6X-RAY DIFFRACTION6A100 - 111
7X-RAY DIFFRACTION7A112 - 136
8X-RAY DIFFRACTION8A137 - 172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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