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万見
- PDB-3m0d: Crystal structure of the TRAF1:TRAF2:cIAP2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m0d
タイトルCrystal structure of the TRAF1:TRAF2:cIAP2 complex
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 3
  • TNF receptor-associated factor 1
  • TNF receptor-associated factor 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / trimeric helix coiled coiled / acetylation / alternative splicing / apoptosis / coiled coil / cytoplasm / metal-binding / ubl conjugation / polymorphism / chromosomal rearrangement
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 complex disassembly / CD40 receptor binding / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TORC1 complex assembly / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / regulation of RIG-I signaling pathway / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / TRAF2-GSTP1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis ...TORC2 complex disassembly / CD40 receptor binding / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TORC1 complex assembly / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / regulation of RIG-I signaling pathway / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / TRAF2-GSTP1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / CD27 signaling pathway / CD40 signaling pathway / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / tumor necrosis factor binding / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / negative regulation of glial cell apoptotic process / interleukin-17-mediated signaling pathway / TNF signaling / regulation of necroptotic process / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / programmed necrotic cell death / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / regulation of immunoglobulin production / regulation of JNK cascade / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle membrane / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated IRF7 activation / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / protein K63-linked ubiquitination / canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin ligase complex / regulation of protein-containing complex assembly / protein autoubiquitination / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / positive regulation of interleukin-2 production / cellular response to nitric oxide / response to endoplasmic reticulum stress / T cell activation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of T cell cytokine production / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / transferase activity / cell cortex / protein-containing complex assembly / regulation of inflammatory response / protein phosphatase binding / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of apoptotic process / spermatogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / membrane raft / innate immune response / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 1, MATH domain / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa ...TNF receptor-associated factor 1, MATH domain / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase recruitment domain / BIR repeat. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / Ring finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 1 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Wu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of the TRAF2: cIAP2 and the TRAF1: TRAF2: cIAP2 complexes: affinity, specificity, and regulation.
著者: Zheng, C. / Kabaleeswaran, V. / Wang, Y. / Cheng, G. / Wu, H.
履歴
登録2010年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 2
B: TNF receptor-associated factor 2
C: TNF receptor-associated factor 1
D: Baculoviral IAP repeat-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2615
ポリマ－31,1964
非ポリマー651
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area14710 Å2
手法PISA
2
D: Baculoviral IAP repeat-containing protein 3
ヘテロ分子

A: TNF receptor-associated factor 2
B: TNF receptor-associated factor 2
C: TNF receptor-associated factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2615
ポリマ－31,1964
非ポリマー651
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation8_555y,-x+1/2,z+1/41
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8130 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.867, 91.867, 88.702
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 2 / Tumor necrosis factor type 2 receptor-associated protein 3


分子量: 7572.612 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 266-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF2 / プラスミド: pET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: Q12933
#2: タンパク質 TNF receptor-associated factor 1 / Epstein-Barr virus-induced protein 6


分子量: 7468.690 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 266-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF1, EBI6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13077
#3: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 3 / Inhibitor of apoptosis protein 1 / IAP-1 / hIAP-1 / hIAP1 / C-IAP2 / TNFR2-TRAF-signaling complex ...Inhibitor of apoptosis protein 1 / IAP-1 / hIAP-1 / hIAP1 / C-IAP2 / TNFR2-TRAF-signaling complex protein 1 / IAP homolog C / Apoptosis inhibitor 2 / API2 / RING finger protein 49


分子量: 8581.972 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 26-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC3, API2, IAP1, MIHC, RNF49 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13489
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.99 % / Mosaicity: 0.486 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.15M AmSO4, 0.1M MES, 15% PEG 4000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月20日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 9137 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.062 / Χ2: 1.35 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.94.40.4788990.871197.8
2.9-3.026.20.3649040.8741100
3.02-3.156.40.2919110.8841100
3.15-3.326.40.21689511100
3.32-3.536.40.1619201.0911100
3.53-3.86.40.1159091.2261100
3.8-4.186.40.0829241.4651100
4.18-4.796.30.0669061.7211100
4.79-6.036.20.089281.9841100
6.03-5060.0449412.271199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3M0A (TRAF2:ciap2)

3m0a


解像度: 2.8→32.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 27.453 / SU ML: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.432 / ESU R Free: 0.334 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 436 4.8 %RANDOM
Rwork0.197 8753 --
obs0.204 8753 95.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.197 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.83 Å20 Å20 Å2
2---1.83 Å20 Å2
3---3.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2046 0 1 42 2089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222066
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6221.9752780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2945260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.74924.39691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.97715392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4461516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.641.51313
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28822100
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5173753
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4614.5680
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.869 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 28 -
Rwork0.297 603 -
all-631 -
obs--93.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.48620.30880.136512.47720.84250.5842-0.0326-0.12360.15010.36140.2125-0.43410.0936-0.0503-0.17980.3096-0.03010.06870.1373-0.00210.227526.6863-1.517932.6451
20.29471.569-0.068924.32670.19050.5824-0.26850.03840.0559-0.17660.53780.09090.05250.1436-0.26930.34390.02170.00040.12750.0190.199229.9562-1.695128.1585
30.85591.4841-0.65923.0927-4.00511.37970.01130.08280.12890.68190.25751.01280.0002-0.0886-0.26880.2254-0.00020.01620.1380.00390.108524.6142-1.141527.7754
43.67770.6461-3.29014.4132.11458.2418-0.17840.374-0.5075-0.46280.00820.10911.07790.01280.17020.45740.0925-0.11350.1696-0.01580.324233.3889.11019.106
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A267 - 329
2X-RAY DIFFRACTION2B267 - 329
3X-RAY DIFFRACTION3C266 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4D25 - 99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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