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- PDB-3lyn: STRUCTURE OF GREEN ABALONE LYSIN DIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lyn
タイトルSTRUCTURE OF GREEN ABALONE LYSIN DIMER
要素SPERM LYSIN
キーワードCELL ADHESION / ABALONE LYSIN / FERTILIZATION PROTEIN / GAMETE RECOGNITION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acrosomal lumen / single fertilization
類似検索 - 分子機能
Fertilization protein / Egg lysin (Sperm-lysin) / Egg-lysin superfamily / Egg lysin (Sperm-lysin) / Lysin / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haliotis fulgens (クジャクアワビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kresge, N. / Vacquier, V.D. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The high resolution crystal structure of green abalone sperm lysin: implications for species-specific binding of the egg receptor.
著者: Kresge, N. / Vacquier, V.D. / Stout, C.D.
履歴
登録1999年5月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPERM LYSIN
B: SPERM LYSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6922
ポリマ－32,6922
非ポリマー00
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.170, 119.170, 51.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 SPERM LYSIN


分子量: 16346.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haliotis fulgens (クジャクアワビ) / Cell: SPERM / 器官: GONAD / Organelle: ACROSOME GRANULE / 参照: UniProt: Q01381
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.2 %
結晶化pH: 4
詳細: 1.26 M AMMONIUM SULFATE 0.10 M SODIUM ACETATE 0.20 M SODIUM CHLORIDE, pH 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→25.7 Å / Num. obs: 44479 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 5.1 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.71→1.75 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 38.7 / % possible all: 92.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.1 % / Rmerge(I) obs: 0.387

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
SHELXL精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→100 Å / Num. parameters: 9088 / Num. restraintsaints: 8445 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: TER LYS: C-TERMINAL RESIDUES OF CHAIN A ASN 133, HIS 134, GLY 135 AND LYS 136 WERE NOT SEEN IN DENSITY HIS: C-TERMINAL RESIDUES OF CHAIN B GLY 135 AND LYS 136 WERE NOT SEEN IN DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 2588 5 %5% OF DATA
all0.2148 44062 --
obs0.2129 -97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2268
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 0 218 2271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.26
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.215 / Rfactor Rfree: 0.259
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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