[日本語] English
万見
- PDB-3lxu: Crystal Structure of Tripeptidyl Peptidase 2 (TPP II) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lxu
タイトルCrystal Structure of Tripeptidyl Peptidase 2 (TPP II)
要素Tripeptidyl-peptidase 2
キーワードHYDROLASE / Spindle complex / Aminopeptidase / Phosphoprotein / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidyl-peptidase II / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / tripeptidyl-peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #710 / N-terminal domain of TfIIb - #690 / Immunoglobulin-like - #3170 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3080 / Peptidase S8A, tripeptidyl peptidase II / Peptidase S8A, tripeptidyl peptidase II, arthropoda / Tripeptidyl-peptidase II domain / Tripeptidyl peptidase II / Tripeptidyl peptidase II, C-terminal / N-terminal domain of TfIIb ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #710 / N-terminal domain of TfIIb - #690 / Immunoglobulin-like - #3170 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3080 / Peptidase S8A, tripeptidyl peptidase II / Peptidase S8A, tripeptidyl peptidase II, arthropoda / Tripeptidyl-peptidase II domain / Tripeptidyl peptidase II / Tripeptidyl peptidase II, C-terminal / N-terminal domain of TfIIb / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Single Sheet / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripeptidyl-peptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Chuang, C.K.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2010
タイトル: Hybrid molecular structure of the giant protease tripeptidyl peptidase II.
著者: Crystal K Chuang / Beate Rockel / Gönül Seyit / Peter J Walian / Anne-Marie Schönegge / Jürgen Peters / Petrus H Zwart / Wolfgang Baumeister / Bing K Jap /
要旨: Tripeptidyl peptidase II (TPP II) is the largest known eukaryotic protease (6 MDa). It is believed to act downstream of the 26S proteasome, cleaving tripeptides from the N termini of longer peptides, ...Tripeptidyl peptidase II (TPP II) is the largest known eukaryotic protease (6 MDa). It is believed to act downstream of the 26S proteasome, cleaving tripeptides from the N termini of longer peptides, and it is implicated in numerous cellular processes. Here we report the structure of Drosophila TPP II determined by a hybrid approach. We solved the structure of the dimer by X-ray crystallography and docked it into the three-dimensional map of the holocomplex, which we obtained by single-particle cryo-electron microscopy. The resulting structure reveals the compartmentalization of the active sites inside a system of chambers and suggests the existence of a molecular ruler determining the size of the cleavage products. Furthermore, the structure suggests a model for activation of TPP II involving the relocation of a flexible loop and a repositioning of the active-site serine, coupling it to holocomplex assembly and active-site sequestration.
履歴
登録2010年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Tripeptidyl-peptidase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,4071
ポリマ－150,4071
非ポリマー00
水00
1
X: Tripeptidyl-peptidase 2

X: Tripeptidyl-peptidase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,8132
ポリマ－300,8132
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area106440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.372, 126.372, 213.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Tripeptidyl-peptidase 2 / Tripeptidyl-peptidase II / dTPP II / TPP-II / Tripeptidyl aminopeptidase


分子量: 150406.609 Da / 分子数: 1 / 断片: residus 463-770 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG3991, TPP II, TppII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9V6K1, tripeptidyl-peptidase II

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.69 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4% PEG 2000, 10mM BaCl2, 100mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979527 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月3日
放射モノクロメーター: Oxford / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979527 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→50 Å / Num. all: 57038 / Num. obs: 30956 / % possible obs: 98.94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.14→3.25 Å / % possible all: 89.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.14→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.293 2894 Random
Rwork0.241 --
all-30956 -
obs-30956 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.14→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9464 0 0 0 9464

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る