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- PDB-3lww: Structure of an open and closed conformation of Human Importin Be... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lww
タイトルStructure of an open and closed conformation of Human Importin Beta bound to the Snurportin1 IBB-domain trapped in the same crystallographic asymmetric unit
要素
  • Importin subunit beta-1
  • Snurportin-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HEAT repeat / IBB-domain / Importin beta / Karyopherin / Snurportin
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / ribosomal protein import into nucleus / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / mitotic metaphase chromosome alignment / NLS-bearing protein import into nucleus / mitotic spindle assembly / nuclear pore / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Hsp90 protein binding / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / specific granule lumen / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / Neutrophil degranulation / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain ...Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Snurportin-1 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Bhardwaj, A. / Cingolani, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Conformational selection in the recognition of the snurportin importin beta binding domain by importin beta.
著者: Bhardwaj, A. / Cingolani, G.
履歴
登録2010年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit beta-1
B: Snurportin-1
C: Importin subunit beta-1
D: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,5714
ポリマ－204,5714
非ポリマー00
水00
1
A: Importin subunit beta-1
B: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2862
ポリマ－102,2862
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area41460 Å2
手法PISA
2
C: Importin subunit beta-1
D: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2862
ポリマ－102,2862
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area39480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.650, 101.735, 101.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit beta-1 / Karyopherin subunit beta-1 / Nuclear factor p97 / Pore targeting complex 97 kDa subunit / PTAC97 / Importin-90


分子量: 97257.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNB1, NTF97 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14974
#2: タンパク質・ペプチド Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 5027.755 Da / 分子数: 2 / Fragment: Snurportin1 N-terminal domain (25-64) / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: O95149

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 % / 解説: Structure factors file contains Friedel pairs
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 8000, 50 mM sodium chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS A110.918
シンクロトロンNSLS X6A20.918
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2008年11月28日
ADSC QUANTUM 42CCD2008年5月15日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Horizontal focusing 5.05 asymmetric cut Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) channel cut monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→15 Å / Num. all: 63234 / Num. obs: 32721 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 73.9 Å2 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル最高解像度: 3.15 Å / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID: 2P8Q

2p8q


解像度: 3.15→14.957 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 0.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3129 3334 5.59 %Random
Rwork0.2635 ---
obs0.2663 32721 91.24 %-
all-63234 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 22.2 Å2 / ksol: 0.236 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→14.957 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14127 0 0 0 14127
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314352
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71619464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1875353
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0462265
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.15-3.19460.3821080.33931808X-RAY DIFFRACTION69
3.1946-3.24180.38241180.33521886X-RAY DIFFRACTION76
3.2418-3.29190.34871300.30722152X-RAY DIFFRACTION82
3.2919-3.34530.32861240.30732221X-RAY DIFFRACTION86
3.3453-3.40230.33931430.32272291X-RAY DIFFRACTION89
3.4023-3.46340.34411300.31562249X-RAY DIFFRACTION90
3.4634-3.52920.38091310.28842340X-RAY DIFFRACTION91
3.5292-3.60030.33751360.28122365X-RAY DIFFRACTION90
3.6003-3.67740.30151350.27082314X-RAY DIFFRACTION92
3.6774-3.76160.32251350.27862392X-RAY DIFFRACTION92
3.7616-3.85410.30121520.25472428X-RAY DIFFRACTION94
3.8541-3.95650.24441380.25132377X-RAY DIFFRACTION94
3.9565-4.07060.30351440.2482456X-RAY DIFFRACTION94
4.0706-4.19920.29361340.24772371X-RAY DIFFRACTION94
4.1992-4.34570.30611470.24482464X-RAY DIFFRACTION95
4.3457-4.51510.33941400.25482464X-RAY DIFFRACTION96
4.5151-4.71450.25521430.24092449X-RAY DIFFRACTION96
4.7145-4.95450.28391550.23992518X-RAY DIFFRACTION96
4.9545-5.25220.35951380.27312463X-RAY DIFFRACTION97
5.2522-5.63750.32321520.28012513X-RAY DIFFRACTION97
5.6375-6.16840.41891530.29222497X-RAY DIFFRACTION97
6.1684-6.98040.29411510.28252470X-RAY DIFFRACTION97
6.9804-8.51550.31891520.22652500X-RAY DIFFRACTION96
8.5155-14.95730.19561450.17782350X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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