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- PDB-3lwp: Structure of H/ACA RNP bound to a substrate RNA containing 5BrdU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lwp
タイトルStructure of H/ACA RNP bound to a substrate RNA containing 5BrdU
要素
  • 5'-R(*GP*AP*GP*CP*GP*(BRU)P*GP*CP*GP*GP*UP*UP*U)-3
  • 50S ribosomal protein L7Ae
  • H/ACA RNA
  • Pseudouridine synthase Cbf5
  • Ribosome biogenesis protein Nop10
キーワードISOMERASE/RNA BINDING PROTEIN/RNA / H/ACA pseudouridine synthase / Isomerase / tRNA processing / Ribonucleoprotein / Ribosome biogenesis / rRNA processing / Ribosomal protein / RNA-binding / ISOMERASE-RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA pseudouridine(55) synthase activity / tRNA pseudouridine55 synthase / pseudouridine synthesis / tRNA pseudouridine synthesis / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / snoRNA binding / rRNA processing / rRNA binding / ribosome ...tRNA pseudouridine(55) synthase activity / tRNA pseudouridine55 synthase / pseudouridine synthesis / tRNA pseudouridine synthesis / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / snoRNA binding / rRNA processing / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / Probable tRNA pseudouridine synthase B, archaeal / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit Nop10 , archaeal-type / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family ...H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / Probable tRNA pseudouridine synthase B, archaeal / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit Nop10 , archaeal-type / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family / Pseudouridine synthase / tRNA pseudouridylate synthase B, C-terminal / tRNA pseudouridylate synthase B C-terminal domain / Pseudouridine synthase II, N-terminal / TruB family pseudouridylate synthase (N terminal domain) / Pseudouridine synthase / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / PUA domain / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L30/S12 / Rubrerythrin, domain 2 / PUA-like superfamily / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Single Sheet / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Probable tRNA pseudouridine synthase B / Large ribosomal subunit protein eL8 / Ribosome biogenesis protein Nop10
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhou, J. / Liang, B. / Lv, C. / Yang, W. / Li, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Glycosidic bond conformation preference plays a pivotal role in catalysis of RNA pseudouridylation: a combined simulation and structural study.
著者: Zhou, J. / Lv, C. / Liang, B. / Chen, M. / Yang, W. / Li, H.
履歴
登録2010年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pseudouridine synthase Cbf5
B: Ribosome biogenesis protein Nop10
C: 50S ribosomal protein L7Ae
D: H/ACA RNA
E: 5'-R(*GP*AP*GP*CP*GP*(BRU)P*GP*CP*GP*GP*UP*UP*U)-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2886
ポリマ－82,2235
非ポリマー651
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11550 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area29900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.173, 64.580, 83.798
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Pseudouridine synthase Cbf5 / tRNA pseudouridine 55 synthase / Psi55 synthase / tRNA-uridine isomerase / tRNA pseudouridylate synthase


分子量: 38625.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: truB, PF1785 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7LWY0, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
#2: タンパク質 Ribosome biogenesis protein Nop10


分子量: 7242.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: PF1141 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U1R4
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L7Ae


分子量: 13414.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: PF1367, rpl7ae / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U160

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RNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#4: RNA鎖 H/ACA RNA


分子量: 18687.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: In vitro transcription
#5: RNA鎖 5'-R(*GP*AP*GP*CP*GP*(BRU)P*GP*CP*GP*GP*UP*UP*U)-3


分子量: 4253.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: commercial source

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非ポリマー , 2種, 29分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.160.27
2
3
4
5
結晶化
Crystal-ID手法詳細
1蒸気拡散法, ハンギングドロップ法VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
2蒸気拡散法, ハンギングドロップ法VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
3蒸気拡散法, ハンギングドロップ法VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
4蒸気拡散法, ハンギングドロップ法VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
5蒸気拡散法, ハンギングドロップ法VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年5月25日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 35248 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.7 % / Rsym value: 0.09
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 5.4 % / Num. unique all: 1791 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→34.841 Å / SU ML: 0.63 / σ(F): 1.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2548 1750 4.98 %
Rwork0.2035 --
obs0.2061 35135 51.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.547 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.9182 Å2-0 Å2-0 Å2
2---7.6735 Å20 Å2
3----1.2447 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.841 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3881 1513 1 28 5423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4287989
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.9492477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006753
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.57260.37751380.29932779X-RAY DIFFRACTION51
2.5726-2.65560.33551460.28282779X-RAY DIFFRACTION52
2.6556-2.75050.36921310.26072826X-RAY DIFFRACTION52
2.7505-2.86060.29551520.26232836X-RAY DIFFRACTION52
2.8606-2.99070.31141480.24922824X-RAY DIFFRACTION52
2.9907-3.14830.33361540.2522521X-RAY DIFFRACTION47
3.1483-3.34540.28451440.21442709X-RAY DIFFRACTION50
3.3454-3.60340.22891470.18482837X-RAY DIFFRACTION52
3.6034-3.96560.22061360.16972621X-RAY DIFFRACTION48
3.9656-4.53840.20431410.14492759X-RAY DIFFRACTION51
4.5384-5.71380.20521550.15322855X-RAY DIFFRACTION53
5.7138-34.84420.22581580.19953039X-RAY DIFFRACTION56
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.2039 Å / Origin y: 9.5072 Å / Origin z: 20.8992 Å
111213212223313233
T0.154 Å20.076 Å20.0246 Å2-0.1716 Å2-0.0129 Å2--0.1319 Å2
L0.2847 °20.0732 °20.0456 °2-0.91 °2-0.1712 °2--0.162 °2
S-0.0478 Å °-0.0677 Å °0.0117 Å °-0.0715 Å °0.0824 Å °0.1738 Å °-0.0383 Å °0.072 Å °-0.0328 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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