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- PDB-3lvj: Crystal Structure of E.coli IscS-TusA complex (form 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lvj
タイトルCrystal Structure of E.coli IscS-TusA complex (form 1)
要素
  • Cysteine desulfurase
  • Sulfurtransferase tusA
キーワードTRANSFERASE / protein-protein complex / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / tRNA thiolation / sulfur transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur carrier activity / tRNA wobble position uridine thiolation / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / [2Fe-2S] cluster assembly / tRNA processing / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfur carrier protein TusA / TusA-like domain / Uncharacterized protein family UPF0033 signature. / TusA-like domain / Sulfurtransferase TusA / TusA-like domain superfamily / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Translation Initiation Factor IF3 / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site ...Sulfur carrier protein TusA / TusA-like domain / Uncharacterized protein family UPF0033 signature. / TusA-like domain / Sulfurtransferase TusA / TusA-like domain superfamily / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Translation Initiation Factor IF3 / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine desulfurase IscS / Sulfur carrier protein TusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.435 Å
データ登録者Shi, R. / Proteau, A. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for Fe-S cluster assembly and tRNA thiolation mediated by IscS protein-protein interactions.
著者: Shi, R. / Proteau, A. / Villarroya, M. / Moukadiri, I. / Zhang, L. / Trempe, J.F. / Matte, A. / Armengod, M.E. / Cygler, M.
履歴
登録2010年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase
B: Cysteine desulfurase
C: Sulfurtransferase tusA
D: Sulfurtransferase tusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,3856
ポリマ－112,8914
非ポリマー4942
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area34660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.299, 106.545, 122.106
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase


分子量: 47326.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 EDL933 / 遺伝子: iscS / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6B9, cysteine desulfurase
#2: タンパク質 Sulfurtransferase tusA / tRNA 2-thiouridine synthesizing protein A


分子量: 9118.479 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 EDL933 / 遺伝子: tusA / プラスミド: pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A892, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.95 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.12M Magnisum Formate, vapor diffusion, sitting drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.435→50 Å / Num. obs: 34585 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.45-2.542.80.36527820.96879
2.54-2.643.40.34131351.01989.2
2.64-2.764.30.30334040.99396.2
2.76-2.95.40.25735381.03499.3
2.9-3.096.40.21435291.01299.9
3.09-3.3270.14335881100
3.32-3.667.30.08635631.004100
3.66-4.197.40.05836051.001100
4.19-5.287.30.04536380.995100
5.28-506.90.03238031.00299.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P3W and 1DCJ

1p3w

1dcj


解像度: 2.435→46.646 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 1722 5 %
Rwork0.222 --
obs0.223 34434 95.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.555 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 132.53 Å2 / Biso mean: 49.007 Å2 / Biso min: 24.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.777 Å2-0 Å20 Å2
2---7.554 Å2-0 Å2
3---15.331 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.435→46.646 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7205 0 30 213 7448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047365
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6759947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2442747
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.435-2.5220.3621180.2892508262674
2.522-2.6230.3021600.2882971313188
2.623-2.7430.3021760.2743235341196
2.743-2.8870.2791700.2583370354099
2.887-3.0680.2881680.25333873555100
3.068-3.3050.3041700.24534093579100
3.305-3.6370.2361700.21334013571100
3.637-4.1630.2011940.18934183612100
4.163-5.2440.1932100.18234383648100
5.244-46.6550.1961860.1973575376199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.66830.4622-0.36881.40570.04851.4294-0.1457-0.0670.1447-0.14990.02570.1697-0.0510.033500.22760.0012-0.0170.2578-0.04760.253-8.5575.161-7.1809
22.57650.67580.61521.78651.01252.87230.0202-0.1035-0.24850.0462-0.0087-0.06250.4696-0.051900.4201-0.00670.02450.2681-0.02210.3501-23.2722-18.1088-17.6952
31.8740.25430.2441.4911-0.16661.3403-0.148-0.1059-0.3666-0.14630.0066-0.32780.0895-0.0314-00.25680.01580.09290.27570.03860.366815.4383-5.1035-7.5251
42.53720.8819-0.13462.1794-0.07363.3873-0.153-0.02260.0015-0.10450.0482-0.1099-0.28890.0385-00.3607-0.01220.03250.2889-0.00120.303929.876518.7212-18.0019
50.95860.3642-0.30350.81640.65930.7011-0.1943-0.09330.6229-0.91450.32140.2383-0.29880.02940.00010.6386-0.1672-0.13770.4564-0.00380.68170.906832.0992-15.5335
60.65940.32490.07990.6222-0.4730.3427-0.0895-0.0516-0.213-1.37660.36260.01770.045-0.12670.00010.8726-0.10510.05630.4899-0.03070.70395.8808-32.0707-15.484
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 12:263)A12 - 263
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 1:11) or (chain A and resid 264:390)A1 - 11
3X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 1:11) or (chain A and resid 264:390)A264 - 390
4X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 12:263)B12 - 263
5X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 1:11) or (chain B and resid 264:392)B1 - 11
6X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 1:11) or (chain B and resid 264:392)B264 - 392
7X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 4:80)C4 - 80
8X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 4:80)D4 - 80

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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