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- PDB-3lu9: Crystal structure of human thrombin mutant S195A in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lu9
タイトルCrystal structure of human thrombin mutant S195A in complex with the extracellular fragment of human PAR1
要素
  • (Prothrombin) x 2
  • Proteinase-activated receptor 1
キーワードHYDROLASE / Serine protease / Acute phase / Blood coagulation / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Disulfide bond / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Kringle / Pharmaceutical / Polymorphism / Protease / Secreted / Zymogen / Cell membrane / G-protein coupled receptor / Membrane / Phosphoprotein / Receptor / Transducer / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / cell-cell junction maintenance / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization ...negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / cell-cell junction maintenance / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization / regulation of sensory perception of pain / positive regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of glomerular filtration / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / positive regulation of Rho protein signal transduction / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of blood coagulation / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / homeostasis of number of cells within a tissue / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of vasoconstriction / release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / G protein-coupled receptor activity / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / regulation of synaptic plasticity / caveola / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / late endosome / G-protein beta-subunit binding / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of cell growth / : / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / postsynaptic membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Thrombin receptor / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Protease-activated receptor / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Thrombin receptor / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Protease-activated receptor / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Proteinase-activated receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gandhi, P.S. / Chen, Z. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of thrombin bound to the uncleaved extracellular fragment of PAR1.
著者: Gandhi, P.S. / Chen, Z. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular dissection of NA+ binding to thrombin
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2010年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月13日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Proteinase-activated receptor 1
D: Prothrombin
E: Prothrombin
F: Proteinase-activated receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,84111
ポリマ－76,2616
非ポリマー5805
水12,574698
1
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Proteinase-activated receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4676
ポリマ－38,1303
非ポリマー3363
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7020 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
2
D: Prothrombin
E: Prothrombin
F: Proteinase-activated receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3755
ポリマ－38,1303
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6440 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.334, 50.171, 85.502
Angle α, β, γ (deg.)76.39, 83.93, 73.74
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ADCF

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 5367.890 Da / 分子数: 2 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2, Human
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Proteinase-activated receptor 1 / PAR-1 / Thrombin receptor / Coagulation factor II receptor


分子量: 2998.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2R, CF2R, PAR1, TR
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P25116

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 BE

#2: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 29764.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 701分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 698 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 200mM K/Na tartrate, 20% PEG3350, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月31日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 65636 / Num. obs: 63011 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): -1.2 / Observed criterion σ(I): -1.2 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 3066 / % possible all: 93.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREPfrom CCP4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHH

1shh


解像度: 1.8→28.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 6.991 / SU ML: 0.099 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1.2 / σ(I): -1.2 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23622 3162 5 %RANDOM
Rwork0.19301 ---
obs0.19513 60703 96 %-
all-63232 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.354 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20.03 Å2-0.12 Å2
2---0.1 Å20.06 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5215 0 36 698 5949
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4951.9657279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9195631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.32923.333264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64415933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8661546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7531.53188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35325137
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11532200
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3314.52142
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 213 -
Rwork0.241 4400 -
obs--93.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.96230.78690.20784.18270.32685.1874-0.31070.40720.2425-1.0680.340.2550.7135-0.1611-0.02940.4904-0.1457-0.06420.26280.06310.15512.15288.5286-14.4363
21.8518-0.63120.216211.0094-3.58042.7609-0.0294-0.04730.19630.59990.11760.1781-0.47010.0601-0.08820.08460.00050.01420.0512-0.04150.10055.207118.51264.9601
31.4020.91670.0923.55870.54660.5981-0.1185-0.02360.289-0.23210.27980.7014-0.012-0.14-0.16130.046-0.0076-0.06450.14360.12210.2936-7.75553.1770.5465
41.03660.8026-0.4093.8556-1.11111.0691-0.19630.14430.1091-0.76170.35790.48680.3169-0.1692-0.16160.166-0.0712-0.10370.07410.0310.0988-4.5264-1.7969-3.9119
50.89780.3717-0.01544.3115-1.23271.51380.0106-0.0796-0.10650.19930.01110.00460.1332-0.0541-0.02170.04660.0097-0.00010.0563-0.00460.07043.3512-5.166910.9017
60.97380.6752-0.1393.8643-1.18291.743-0.11910.0683-0.0818-0.56840.113-0.1490.41720.02120.00620.13110.0020.01820.0451-0.0230.06954.7218-4.85480.1493
718.1288-2.556810.94368.18210.604312.58650.2837-0.5074-1.28590.38810.3198-1.23360.5031-0.1291-0.60350.04520.0493-0.02230.28310.16970.7808-21.33632.41765.0357
81.10630.8161-0.2174.39410.894710.02870.0621-0.24580.4065-0.1247-0.02780.0703-1.007-0.4069-0.03430.17220.08220.04510.1443-0.07960.199516.925340.766742.6617
92.97754.11512.538.93794.05829.84580.0333-0.03560.7014-0.5773-0.43020.9534-1.3539-1.490.39690.33390.33010.02090.393-0.05030.24428.506236.655330.4829
101.61490.39980.41812.87691.79145.61260.2004-0.0617-0.07460.42470.4492-0.54240.99211.2789-0.64960.20320.2426-0.1270.3581-0.15380.142731.184722.770239.4769
111.33560.4350.33482.40832.37776.56980.1918-0.0743-0.02060.6085-0.0051-0.14711.2086-0.0825-0.18670.25740.0062-0.04150.079-0.00640.028119.243121.124839.6368
1218.52691.1013-3.605416.226323.551335.6705-1.5015-0.1745-1.40172.8491.5518-0.51354.68952.0255-0.05031.40370.32680.33281.0476-0.17620.826333.585819.42219.204
131.36630.37160.70572.75363.50247.59030.17730.01650.03030.3-0.30920.14420.8254-0.75780.1320.12-0.04710.01180.1471-0.01430.032513.766722.171830.2672
141.68710.17250.20451.83622.574310.32110.1384-0.0015-0.19890.6781-0.1018-0.07122.3692-0.3921-0.03650.6066-0.069-0.03080.0238-0.00590.050117.028914.183935.7901
1516.518-0.5679.13269.41530.050531.6370.92160.8618-2.1834-0.72750.37550.75452.7549-1.7951-1.29720.3386-0.1215-0.12020.88-0.14830.660240.923225.011232.725
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 8
2X-RAY DIFFRACTION2A9 - 14
3X-RAY DIFFRACTION3B16 - 52
4X-RAY DIFFRACTION4B53 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5B141 - 199
6X-RAY DIFFRACTION6B200 - 361
7X-RAY DIFFRACTION7B362 - 375
8X-RAY DIFFRACTION8D1 - 11
9X-RAY DIFFRACTION9D12 - 14
10X-RAY DIFFRACTION10E16 - 90
11X-RAY DIFFRACTION11E91 - 146
12X-RAY DIFFRACTION12E147 - 152
13X-RAY DIFFRACTION13E153 - 216
14X-RAY DIFFRACTION14E217 - 359
15X-RAY DIFFRACTION15E360 - 375

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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