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- PDB-3ltv: Mouse-human sod1 chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ltv
タイトルMouse-human sod1 chimera
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / ANTIOXIDANT / METAL-BINDING / AMYOTROPHIC LATERAL SCLEROSIS / DISEASE MUTATION / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / action potential initiation / Platelet degranulation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide ...Detoxification of Reactive Oxygen Species / action potential initiation / Platelet degranulation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ectopic germ cell programmed cell death / neuronal action potential / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / response to reactive oxygen species / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / small GTPase binding / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / myelin sheath / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / gene expression / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.453 Å
データ登録者Seetharaman, S.V. / Taylor, A.B. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2010
タイトル: Structures of mouse SOD1 and human/mouse SOD1 chimeras.
著者: Seetharaman, S.V. / Taylor, A.B. / Holloway, S. / Hart, P.J.
履歴
登録2010年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月7日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,89512
ポリマ－94,5026
非ポリマー3926
水2,612145
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6324
ポリマ－31,5012
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13670 Å2
手法PISA
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6324
ポリマ－31,5012
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13520 Å2
手法PISA
3
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6324
ポリマ－31,5012
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.480, 127.480, 102.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn],Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 15750.348 Da / 分子数: 6
断片: RESIDUES 2-81 FROM MOUSE PROTEIN, RESIDUES 82-154 FROM HUMAN PROTEIN,RESIDUES 2-81 FROM MOUSE PROTEIN, RESIDUES 82-154 FROM HUMAN PROTEIN
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Sod1, SOD1 / プラスミド: PKA8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08228, UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE, 25% PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月21日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SIDE-BOUNCE MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 34238 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.55 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VR7

2vr7


解像度: 2.453→37.557 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2649 1724 5.04 %RANDOM
Rwork0.1953 ---
obs0.1988 34219 98.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.425 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3397 Å20 Å20 Å2
2--2.3397 Å20 Å2
3----4.2956 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.453→37.557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6591 0 6 145 6742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1789046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3912381
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751000
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041235
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4531-2.52530.30011630.23742610X-RAY DIFFRACTION97
2.5253-2.60680.33731380.24462738X-RAY DIFFRACTION100
2.6068-2.69990.35911580.24622704X-RAY DIFFRACTION99
2.6999-2.8080.33351490.24292711X-RAY DIFFRACTION99
2.808-2.93570.31421330.2322721X-RAY DIFFRACTION99
2.9357-3.09040.31871380.22342736X-RAY DIFFRACTION99
3.0904-3.2840.29381430.20552694X-RAY DIFFRACTION99
3.284-3.53740.24281260.18942738X-RAY DIFFRACTION99
3.5374-3.8930.22561360.17612712X-RAY DIFFRACTION99
3.893-4.45550.23581510.16212689X-RAY DIFFRACTION98
4.4555-5.61050.21391540.16742712X-RAY DIFFRACTION98
5.6105-37.56140.23021350.17022730X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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