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- PDB-3ltq: Structure of Interleukin 1B solved by SAD using an inserted Lanth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ltq
タイトルStructure of Interleukin 1B solved by SAD using an inserted Lanthanide Binding Tag
要素Interleukin-1 beta
キーワードCYTOKINE / Lanthanide Binding Tag / LBT / terbium / IL1B / Inflammatory response / Mitogen / Pyrogen / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of T cell mediated immunity / positive regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of adiponectin secretion / monocyte aggregation / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / regulation of nitric-oxide synthase activity / hyaluronan biosynthetic process ...positive regulation of T cell mediated immunity / positive regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of adiponectin secretion / monocyte aggregation / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / regulation of nitric-oxide synthase activity / hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of complement activation / cellular response to interleukin-17 / positive regulation of RNA biosynthetic process / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / negative regulation of gap junction assembly / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of prostaglandin secretion / vascular endothelial growth factor production / positive regulation of fever generation / positive regulation of neuroinflammatory response / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / fever generation / CLEC7A/inflammasome pathway / regulation of establishment of endothelial barrier / Interleukin-1 processing / response to carbohydrate / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of synaptic transmission / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / response to ATP / Interleukin-10 signaling / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of cell division / positive regulation of glial cell proliferation / Pyroptosis / regulation of neurogenesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of MAPK cascade / JNK cascade / positive regulation of T cell proliferation / neutrophil chemotaxis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / embryo implantation / positive regulation of interleukin-2 production / astrocyte activation / regulation of insulin secretion / positive regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to interleukin-1 / secretory granule / positive regulation of protein export from nucleus / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of interleukin-6 production / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of type II interferon production / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell signaling / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / positive regulation of cell migration / inflammatory response / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) ...Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / TERBIUM(III) ION / Interleukin-1 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Peisach, E. / Allen, K.N.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Engineering encodable lanthanide-binding tags into loop regions of proteins.
著者: Barthelmes, K. / Reynolds, A.M. / Peisach, E. / Jonker, H.R. / DeNunzio, N.J. / Allen, K.N. / Imperiali, B. / Schwalbe, H.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2007
タイトル: Double-Lanthanide-Binding Tags for Macromolecular Crystallographic Structure Determination
著者: Silvaggi, N.R. / Martin, L.J. / Schwalbe, H. / Imperiali, B. / Allen, K.N.
履歴
登録2010年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年9月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-1 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8565
ポリマ－19,4831
非ポリマー3734
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.584, 120.584, 74.899
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-157-

SO4

21A-157-

SO4

31A-288-

HOH

41A-301-

HOH

51A-304-

HOH

61A-308-

HOH

71A-312-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 beta / IL-1 beta / Catabolin


分子量: 19483.020 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 117-269 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL1B, IL1F2 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01584
#2: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細INSERTED LANTHANIDE BINDING TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 100 mM sodium acetate trihydrate, pH 4.5, 3.0 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月30日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 19092 / Num. obs: 19092 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.4 % / Biso Wilson estimate: 29.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 0.942 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.1-2.1811.70.27418660.81698.9
2.18-2.2611.70.20918500.66398.7
2.26-2.3711.90.21118700.93198.8
2.37-2.4913.30.15318770.78499.3
2.49-2.6514.60.12618820.88599.2
2.65-2.8516.30.10818911.13299.4
2.85-3.1418.60.08719130.77199.4
3.14-3.5919.30.07119310.94899.5
3.59-4.5218.80.06219461.18899.2
4.52-5017.40.0620661.08697.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.1 Å / D res low: 31.81 Å / FOM : 0.486 / FOM acentric: 0.544 / FOM centric: 0.233 / 反射: 18348 / Reflection acentric: 15088 / Reflection centric: 2564
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.6-11.740.4830.6510.22218711372
7.11-8.60.4940.6530.17623715879
6.19-7.110.6020.7490.25627219181
5.56-6.190.5770.7180.18130822778
5.09-5.560.5360.6470.18533325380
4.72-5.090.5120.6150.16335527481
4.42-4.720.5080.5990.15337129476
4.17-4.420.5290.6110.18339331874
3.96-4.170.5130.6050.16942934085
3.78-3.960.5140.5870.16743636173
3.62-3.780.4970.570.17545437079
3.48-3.620.4940.5580.1746539072
3.36-3.480.5160.5730.22447740173
3.24-3.360.5430.6040.23150342377
3.14-3.240.5390.6020.20952544378
3.05-3.140.4780.5250.21753345474
2.96-3.050.470.5230.18253745774
2.89-2.960.5260.5710.26556048468
2.81-2.890.5450.610.20957048373
2.75-2.810.530.5860.22957549267
2.68-2.750.5580.6070.26757850165
2.62-2.680.520.5750.22861052078
2.57-2.620.5230.570.28362052676
2.52-2.570.5170.5670.25961953264
2.47-2.520.4940.5440.25962953564
2.42-2.470.480.5350.30262551161
2.38-2.420.4840.5270.33963553364
2.34-2.380.4710.5070.31265856562
2.3-2.340.460.5080.2967455674
2.26-2.30.4440.4970.37156945246
2.23-2.260.3590.3750.23972764177
2.19-2.230.4130.4450.3264653354
2.16-2.190.3950.4280.31666354063
2.13-2.160.3960.440.370955669
2.1-2.130.3950.4290.31774160963
Phasing dmFOM : 0.7 / FOM acentric: 0.71 / FOM centric: 0.65 / 反射: 18347 / Reflection acentric: 15784 / Reflection centric: 2563
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
6-11.740.920.960.86902578324
3.8-60.930.950.8426192081538
3-3.80.860.880.7531762700476
2.6-30.740.760.5431282739389
2.3-2.60.590.610.4652814744537
2.1-2.30.460.470.3832412942299

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE2.15位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CBASSデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→30.432 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 20.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 3342 10 %random
Rwork0.192 ---
obs0.195 33433 93.92 %-
all-33433 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.301 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.98 Å2 / Biso mean: 37.723 Å2 / Biso min: 13.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.928 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.928 Å20 Å2
3----3.857 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.432 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1346 0 14 159 1519
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081387
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1351869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076199
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.615521
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.1750.2283280.21529033231323190
2.175-2.2620.2843010.24428203121312188
2.262-2.3650.2453010.21327393040304085
2.365-2.490.233270.19229283255325592
2.49-2.6460.2543440.20730183362336295
2.646-2.850.2353350.20830813416341696
2.85-3.1360.2563460.19931413487348798
3.136-3.5890.1973590.18431253484348498
3.589-4.520.1763490.1531733522352299
4.52-30.4350.2123520.18431633515351598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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