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万見
- PDB-3lo5: Crystal Structure of the dominant negative S17N mutant of Ras -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lo5
タイトルCrystal Structure of the dominant negative S17N mutant of Ras
要素GTPase HRas
キーワードONCOPROTEIN / Ras / nucleotide exchange / dominant negative / Mg2+ / Acetylation / Cell membrane / Disease mutation / Golgi apparatus / GTP-binding / Lipoprotein / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Palmitate / Prenylation / Proto-oncogene / S-nitrosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / positive regulation of GTPase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.568 Å
データ登録者Nassar, N. / Singh, K. / Garcia-Diaz, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structure of the Dominant Negative S17N Mutant of Ras
著者: Nassar, N. / Singh, K. / Garcia-Diaz, M.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
C: GTPase HRas
E: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,29311
ポリマ－56,7073
非ポリマー1,5868
水1,18966
1
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3853
ポリマ－18,9021
非ポリマー4832
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4824
ポリマ－18,9021
非ポリマー5793
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4264
ポリマ－18,9021
非ポリマー5233
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.475, 102.184, 117.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-168-

CA

21C-181-

HOH

31E-179-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32
13
23
33

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1:25 )
211chain C and (resseq 1:25 )
311chain E and (resseq 1:25 )
112chain A and (resseq 40:57 )
212chain C and (resseq 40:56 )
312chain E and (resseq 41:56 )
113chain A and (resseq 75:163 )
213chain C and (resseq 75:163 )
313chain E and (resseq 115:163 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / Transforming protein p21 / p21ras / H-Ras-1 / c-H-ras / Ha-Ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 18902.217 Da / 分子数: 3 / 断片: H-Ras (UNP residues 1-166) / 変異: S17N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H-Ras, HRAS, HRAS1 / プラスミド: pProEx-HTb2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% (v/v) PEG400, 13% (w/v) PEG8000, 0.2 M calcium acetate, and 0.1 M Tris-HCl pH = 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007 / 詳細: Si-monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→44.7 Å / Num. all: 17942 / Num. obs: 17942 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.579 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Q21

4q21


解像度: 2.568→41.81 Å / SU ML: 1.25 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2964 914 5.1 %Random
Rwork0.2377 ---
obs0.2406 17939 98.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.296 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.568→41.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 93 66 3658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033635
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7344921
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1511327
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045565
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002624
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A181X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C181X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
13E181X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.011
21A134X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C134X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
23E122X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
31A703X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32C703X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
33E381X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5676-2.70290.35381230.29032204X-RAY DIFFRACTION91
2.7029-2.87230.32961230.28582426X-RAY DIFFRACTION100
2.8723-3.0940.31221410.26912427X-RAY DIFFRACTION100
3.094-3.40520.28741260.22712460X-RAY DIFFRACTION100
3.4052-3.89760.27711250.22032466X-RAY DIFFRACTION100
3.8976-4.90940.27851350.20022474X-RAY DIFFRACTION100
4.9094-41.81550.27841410.23152568X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined2.8431-0.13560.44951.7262-0.93731.8191-0.11020.11040.3408-0.0298-0.04240.075-0.1448-0.0120.05250.0472-0.01990.02460.1448-0.08870.0497-11.8215-30.2536-59.8049
23.82711.447-0.4884-0.12750.21221.1192-0.0616-0.3331.0917-0.20080.18080.7003-0.13310.5972-0.28380.14310.163-0.0980.3562-0.25910.5361
32.7608-0.0970.65331.9721-0.17322.26660.0836-0.2804-0.34460.14450.12660.08340.2834-0.0291-0.16490.1403-0.05150.01980.205-0.05350.1351
42.18061.27475.09320.8825-0.19013.36970.77740.88640.44610.05360.16720.0924-0.2608-1.62890.10370.2857-0.03790.28070.81690.06380.2246
52.3036-1.0239-0.33784.75740.67381.79410.30870.3741-0.2218-0.6906-0.68610.4047-0.2985-0.30970.29990.16550.1343-0.08510.3804-0.1534-0.0064
68.43726.3901-6.11719.99195.19672.7935-0.72391.4758-0.5827-1.07020.2049-1.0282-0.2959-1.61810.23780.2430.09740.05350.5146-0.01860.1773
精密化 TLSグループSelection details: chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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