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万見
- PDB-3ln9: Crystal structure of the fibril-specific B10 antibody fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln9
タイトルCrystal structure of the fibril-specific B10 antibody fragment
要素Immunoglobulin heavy chain antibody variable domain B10
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complementarity Determining Regions / CDR / Camelids / Immunoglobulin Heavy Chains / fibril-specific / fibril recognition / Alzheimer's disease / Amyloid
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / CITRATE ANION
機能・相同性情報
生物種Camelidae (哺乳類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parthier, C. / Morgado, I. / Stubbs, M.T. / Faendrich, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Amyloid Fibril Recognition with the Conformational B10 Antibody Fragment Depends on Electrostatic Interactions.
著者: Haupt, C. / Morgado, I. / Kumar, S.T. / Parthier, C. / Bereza, M. / Hortschansky, P. / Stubbs, M.T. / Horn, U. / Fandrich, M.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin heavy chain antibody variable domain B10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3126
ポリマ－15,7501
非ポリマー5615
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.124, 84.124, 84.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-140-

SO4

21A-184-

HOH

31A-255-

HOH

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin heavy chain antibody variable domain B10


分子量: 15750.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein was selected by phage display from a fully synthetic library that was partly based on naturally occurring sequences from Camelidae
由来: (組換発現) Camelidae (哺乳類) / プラスミド: p416His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-1
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUES (-3)-0 ASP TYR LYS ASP ARE N-TERMINAL FLAG TAGS AND RESIDUES HIS 130-135 ARE C-TERMINAL HIS TAGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.95 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 200mM Sodium Citrate, 2M Ammonium Sulphate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月5日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator with 2 sets of mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 19869 / Num. obs: 19838 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 21.05
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.624 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 2955 / Rsym value: 0.69 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0062精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OL0

1ol0


解像度: 1.8→18.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.935 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23295 932 5 %RANDOM
Rwork0.19696 ---
all0.19876 17722 --
obs0.19876 17722 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.991 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数984 0 36 116 1136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0211047
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9181.9481414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2135125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69122.24549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.22115164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2891510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021802
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9811.5619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6162996
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6693428
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9154.5418
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 66 -
Rwork0.29 1260 -
obs-1260 100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.287 Å / Origin y: -27.963 Å / Origin z: 3.668 Å
111213212223313233
T-0.0512 Å2-0.0381 Å20.1232 Å2--0.2856 Å2-0.0425 Å2---0.1742 Å2
L2.3275 °2-1.9356 °20.5305 °2-5.4416 °2-0.6516 °2--1.7654 °2
S0.2146 Å °-0.2079 Å °0.3136 Å °-0.7148 Å °0.0087 Å °-0.7145 Å °0.1479 Å °-0.0223 Å °-0.2233 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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