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万見
- PDB-3ln3: Crystal structure of Putative reductase (NP_038806.2) from MUS MU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln3
タイトルCrystal structure of Putative reductase (NP_038806.2) from MUS MUSCULUS at 1.18 A resolution
要素Dihydrodiol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Putative reductase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / xenobiotic metabolic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Dihydrodiol dehydrogenase / Aldo-keto reductase family 1 member C13
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative reductase (NP_038806.2) from MUS MUSCULUS at 1.18 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrodiol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2396
ポリマ－38,1701
非ポリマー1,0705
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dihydrodiol dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Dihydrodiol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,47912
ポリマ－76,3392
非ポリマー2,14010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area26870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.506, 47.206, 47.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.980, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Dihydrodiol dehydrogenase / Putative reductase


分子量: 38169.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Akr1c13, ddh / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q54A37, UniProt: Q8VC28*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細1.THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED ...1.THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2.THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.4000M ammonium sulfate, 0.1M TRIS pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97931
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月5日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→28.895 Å / Num. obs: 110769 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 7.922 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 6.23
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.18-1.220.4571.5211671420367.4
1.22-1.270.4031.7332252171994.6
1.27-1.330.3282.1344832241997.4
1.33-1.40.2642.6337062178098.4
1.4-1.490.1973.4350702252899.1
1.49-1.60.1364.7330412107199.3
1.6-1.760.16.3348822206099.1
1.76-2.020.0669.1356742239398.7
2.02-2.540.04613348362158398.2
2.54-28.8950.03716.6354752150496.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.18→28.895 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.973 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.046 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.033
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAS BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4.ENDOGENOUS NICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE (NAD), WHICH IS THE EXPECTED COFACTOR FOR THIS PROTEIN, HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE. THE NAD SHOWS SOME DISORDER IN THE STRUCTURE. 5.(4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL (MRD), WHICH MAY BE A SUBSTRATE MIMIC, HAS BEEN MODELED IN THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON THE ELECTRON DENSITY. HOWEVER, IT IS POSSIBLE THAT THIS MAY BE SOME OTHER COMPOUND. 6.THE PROTEIN WAS SUBJECTED TO REDUCTIVE METHYLATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION. LYSINE 84 APPEARS TO HAVE BEEN PROTECTED FROM REDUCTIVE METHYLATION AND WAS MODELED AS LYSINE. ALL OTHER LYSINES HAVE BEEN MODELED AS N-DIMETHYL-LYSINE (MLY).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.156 5543 5 %RANDOM
Rwork0.131 ---
obs0.132 110769 97.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.39 Å2 / Biso mean: 12.405 Å2 / Biso min: 3.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→28.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2799 0 67 405 3271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222960
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8272.0364081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99234980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4675382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1724.697132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81215.272569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2051516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.20.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.75321708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8132672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.46632811
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53321252
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6531238
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.36534976
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.2623405
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.97934882
LS精密化 シェル解像度: 1.18→1.211 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 312 -
Rwork0.227 6249 -
all-6561 -
obs--78.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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