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万見
- PDB-3llu: Crystal structure of the nucleotide-binding domain of Ras-related... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3llu
タイトルCrystal structure of the nucleotide-binding domain of Ras-related GTP-binding protein C
要素Ras-related GTP-binding protein C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics Consortium / SGC / Cytoplasm (細胞質) / GTP-binding / Nucleotide-binding / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / enzyme-substrate adaptor activity ...Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / enzyme-substrate adaptor activity / オートファジー / small GTPase-mediated signal transduction / mTORC1-mediated signalling / cellular response to nutrient levels / response to amino acid / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / negative regulation of autophagy / RNA splicing / Regulation of PTEN gene transcription / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein localization / GDP binding / GTPase binding / リソソーム / molecular adaptor activity / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / DNA-templated transcription / apoptotic process / GTP binding / magnesium ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related GTP-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Zhong, N. / Guan, X. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. ...Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Zhong, N. / Guan, X. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the nucleotide-binding domain of Ras-related GTP-binding protein C
著者: Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Zhong, N. / Guan, X. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2010年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,44212
ポリマ－22,8961
非ポリマー54711
水1,53185
1
A: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子

A: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子

A: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子

A: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,77048
ポリマ－91,5844
非ポリマー2,18644
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area32420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.220, 72.220, 72.182
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Ras-related GTP-binding protein C / Rag C / RagC / GTPase-interacting protein 2 / TIB929


分子量: 22895.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAGC / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9HB90
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 9 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.2M sodium chloride, 0.1M HEPES. 1:100 (w/w) papain and GMPPNP were also added. Please note: mass spectral analysis of TEV protease digest prior to crystallization ...詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.2M sodium chloride, 0.1M HEPES. 1:100 (w/w) papain and GMPPNP were also added. Please note: mass spectral analysis of TEV protease digest prior to crystallization suggested that removal of the His-tag was incomplete even after 2 days. However, without TEV protease treatment no crystals were obtained using otherwise identical crystallization conditions. Also note the presence of papain in the crystallization drop., pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC Q315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→25 Å / Num. obs: 36466 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.519 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.4-1.427.20.81618351.996100
1.42-1.457.20.70517872.023100
1.45-1.487.30.58918361.788100
1.48-1.517.30.50217811.785100
1.51-1.547.30.41718191.589100
1.54-1.587.30.33318411.515100
1.58-1.627.30.27518041.462100
1.62-1.667.30.23718071.396100
1.66-1.717.40.218261.383100
1.71-1.767.40.1618251.336100
1.76-1.837.40.12318241.337100
1.83-1.97.40.09718651.302100
1.9-1.997.40.07617601.324100
1.99-2.097.40.06118441.338100
2.09-2.227.40.05718411.536100
2.22-2.397.40.05418111.766100
2.39-2.637.30.04618211.581100
2.63-3.0170.03318421.137100
3.01-3.87.40.02818271.177100
3.8-257.40.03218701.6399.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2Q3F

2q3f


解像度: 1.4→22.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.182 / WRfactor Rwork: 0.155 / SU B: 1.644 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. ARP/WARP, COOT and the MOLPROBITY server were also used during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 1811 4.97 %RANDOM
Rwork0.154 ---
obs0.155 36436 99.956 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 14.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.282 Å20 Å20 Å2
2---0.282 Å20 Å2
3---0.563 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→22.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 42 85 1643
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021066
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.9632188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94132607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5175201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2424.44481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.14915275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.143156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021789
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2631.5931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4071.5373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91821520
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1973669
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5364.5657
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.16932666
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.4360.2091220.18325322654100
1.436-1.4750.2041360.1542470260799.962
1.475-1.5180.1971260.1462435256299.961
1.518-1.5650.1621270.12523362463100
1.565-1.6160.1811050.12222792384100
1.616-1.6720.1551140.12222092323100
1.672-1.7350.1621000.1232164226599.956
1.735-1.8050.1691160.12820082124100
1.805-1.8850.1651070.1319212028100
1.885-1.9760.1711060.13918681974100
1.976-2.0820.1731090.13618121921100
2.082-2.2070.156880.13116771765100
2.207-2.3580.178880.14115741662100
2.358-2.5450.19870.15515061593100
2.545-2.7840.199580.15713801438100
2.784-3.1070.175680.16912371305100
3.107-3.5770.161430.17110991142100
3.577-4.3540.173550.16193599199.899
4.354-6.0490.214370.177747784100
6.049-22.840.264190.23843646797.43
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.1668 Å / Origin y: 11.7144 Å / Origin z: 26.7548 Å
111213212223313233
T0.0155 Å2-0.0029 Å20.0096 Å2-0.0214 Å20.0021 Å2--0.0246 Å2
L1.7053 °20.2655 °20.0425 °2-2.1511 °2-0.0752 °2--1.4093 °2
S0.0234 Å °-0.0319 Å °-0.0128 Å °0.0828 Å °-0.0207 Å °0.1116 Å °0.099 Å °-0.1176 Å °-0.0028 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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