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万見
- PDB-3llm: Crystal Structure Analysis of a RNA Helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3llm
タイトルCrystal Structure Analysis of a RNA Helicase
要素ATP-dependent RNA helicase A
キーワードHYDROLASE / alpha-beta-alpha / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Activator / ATP-binding / DNA-binding / Helicase / Methylation / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity, acting on a nucleic acid / 3'-5' DNA/RNA helicase activity / CRD-mediated mRNA stability complex / regulatory region RNA binding / regulation of cytoplasmic translation / positive regulation of RNA export from nucleus / DNA-templated viral transcription / positive regulation of viral transcription / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / triplex DNA binding ...catalytic activity, acting on a nucleic acid / 3'-5' DNA/RNA helicase activity / CRD-mediated mRNA stability complex / regulatory region RNA binding / regulation of cytoplasmic translation / positive regulation of RNA export from nucleus / DNA-templated viral transcription / positive regulation of viral transcription / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / triplex DNA binding / RISC complex binding / CRD-mediated mRNA stabilization / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / protein localization to cytoplasmic stress granule / importin-alpha family protein binding / perichromatin fibrils / positive regulation of interleukin-18 production / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / nuclear stress granule / 3'-5' RNA helicase activity / alternative mRNA splicing, via spliceosome / RISC-loading complex / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / regulation of mRNA processing / RISC complex assembly / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of response to cytokine stimulus / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / siRNA binding / positive regulation of cytoplasmic translation / RISC complex / positive regulation of innate immune response / sequence-specific mRNA binding / RNA polymerase binding / 3'-5' DNA helicase activity / pyroptotic inflammatory response / cellular response to exogenous dsRNA / RNA polymerase II complex binding / positive regulation of interferon-alpha production / DNA replication origin binding / mRNA transport / DNA helicase activity / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / transcription coregulator activity / promoter-specific chromatin binding / DNA-templated transcription termination / PKR-mediated signaling / chromatin DNA binding / positive regulation of interleukin-6 production / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / RNA stem-loop binding / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / osteoblast differentiation / rhythmic process / actin cytoskeleton / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / chromatin organization / ribosome binding / protein-containing complex assembly / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / transcription coactivator activity / DNA replication / single-stranded RNA binding / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / innate immune response / mRNA binding / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DHX9, first double-stranded RNA binding domain / DHX9, second double-stranded RNA binding domain / DHX9, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation ...DHX9, first double-stranded RNA binding domain / DHX9, second double-stranded RNA binding domain / DHX9, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CACODYLATE ION / : / ATP-dependent RNA helicase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Schutz, P. / Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. ...Schutz, P. / Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kraulis, P. / Kotenyova, T. / Kotzsch, A. / Markova, N. / Moche, M. / Nielsen, T.K. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Roos, A.K. / Siponen, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Schuler, H.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of human RNA helicase A (DHX9): structural basis for unselective nucleotide base binding in a DEAD-box variant protein.
著者: Schutz, P. / Wahlberg, E. / Karlberg, T. / Hammarstrom, M. / Collins, R. / Flores, A. / Schuler, H.
履歴
登録2010年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase A
B: ATP-dependent RNA helicase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7258
ポリマ－53,5322
非ポリマー1,1936
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area21350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.700, 113.700, 141.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 329 - 563 / Label seq-ID: 1 - 235

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase A / Nuclear DNA helicase II / NDH II / DEAH box protein 9


分子量: 26765.787 Da / 分子数: 2 / 断片: Nucleotide binding domain (UNP residues 329-563) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX9, DHX9, LKP, NDH2 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)R3 pRARE
参照: UniProt: Q08211, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

-
非ポリマー , 5種, 33分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.08 M Sodium cacodylate, 0.16 M Calcium acetate hydrate, 14.4 % PEG 8000, 20 % glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.98000, 0.98020, 0.96860
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.98021
30.96861
反射解像度: 2.8→98.51 Å / Num. all: 26628 / Num. obs: 26628 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. measured all: 42589 / Num. unique all: 3834 / Rsym value: 1.041 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
GDAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→98.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 9.989 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.368 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1343 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.212 26598 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 165.68 Å2 / Biso mean: 65.358 Å2 / Biso min: 42.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20.41 Å20 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3----1.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→98.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3679 0 67 27 3773
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223826
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.9835216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88436251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6115468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.26324.379169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.38715635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7331526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6591.52356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1131.5930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32623855
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.03331470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4284.51361
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1385MEDIUM POSITIONAL0.430.5
1672LOOSE POSITIONAL0.715
1385MEDIUM THERMAL0.632
1672LOOSE THERMAL0.710
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 82 -
Rwork0.395 1844 -
all-1926 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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