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- PDB-3llc: Crystal structure of Putative hydrolase (YP_002548124.1) from Agr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3llc
タイトルCrystal structure of Putative hydrolase (YP_002548124.1) from Agrobacterium vitis S4 at 1.80 A resolution
要素Putative hydrolase
キーワードHYDROLASE / Putative hydrolase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Alpha/beta hydrolase family / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / AB hydrolase-1 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Agrobacterium vitis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative hydrolase (YP_002548124.1) from Agrobacterium vitis S4 at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6439
ポリマ－29,9971
非ポリマー6468
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.652, 112.652, 59.497
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative hydrolase


分子量: 29997.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium vitis (バクテリア)
株: S4 / ATCC BAA-846 / 遺伝子: Avi_0199 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: B9JYM4

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非ポリマー , 5種, 260分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.2000M NaCl, 20.0000% PEG-3350, No Buffer pH 6.9, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97949,0.97934
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月7日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979491
30.979341
反射解像度: 1.8→28.763 Å / Num. obs: 35908 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.107 % / Biso Wilson estimate: 26.331 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 12.12
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.860.7062222206124196.5
1.86-1.940.4862.9271697263199.6
1.94-2.030.3463.9262466907199.9
2.03-2.130.2265.9242346359199.7
2.13-2.270.1618270927081199.8
2.27-2.440.11610.7250236554199.8
2.44-2.690.08713.8264636909199.6
2.69-3.070.06517.9250806585199.5
3.07-3.870.04425256656823199.1
3.87-28.7630.03230.7256266786199.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→28.763 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 4.795 / SU ML: 0.065 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.09
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.PEG3350 FRAGMENTS (PEG AND PG4) AND CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 1788 5 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.161 35855 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.04 Å2 / Biso mean: 27.838 Å2 / Biso min: 10.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å20 Å20 Å2
2---1.48 Å20 Å2
3---2.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1982 0 41 252 2275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222207
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4361.9813014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95133769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0955307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.77223.654104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.9215374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8851522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.72431368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4923553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.76652221
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2938839
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.40111769
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 114 -
Rwork0.267 2412 -
all-2526 -
obs--96.27 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.8381 Å / Origin y: 3.6172 Å / Origin z: -0.0326 Å
111213212223313233
T0.0494 Å2-0.0072 Å2-0.0054 Å2-0.0568 Å20.0018 Å2--0.0141 Å2
L2.2502 °2-0.5615 °2-0.1807 °2-2.839 °2-0.3919 °2--0.9559 °2
S0.0035 Å °-0.0247 Å °-0.1553 Å °-0.0064 Å °-0.0341 Å °-0.0437 Å °0.0686 Å °-0.0085 Å °0.0306 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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