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- PDB-3ll4: Structure of the H13A mutant of Ykr043C in complex with fructose-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ll4
タイトルStructure of the H13A mutant of Ykr043C in complex with fructose-1,6-bisphosphate
要素Uncharacterized protein YKR043C
キーワードHYDROLASE / fructose-1 / 6-bisphosphatase / 1 / 6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM) / Ykr043C / Saccharomyces cerevisiae / metal-independent / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


sedoheptulose-bisphosphatase / sedoheptulose-bisphosphatase activity / ribose phosphate biosynthetic process / oxidoreductase activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM) / Sedoheptulose 1,7-bisphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Singer, A. / Xu, X. / Cui, H. / Dong, A. / Stogios, P.J. / Edwards, A.M. / Joachimiak, A. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure and activity of the metal-independent fructose-1,6-bisphosphatase YK23 from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Kuznetsova, E. / Xu, L. / Singer, A. / Brown, G. / Dong, A. / Flick, R. / Cui, H. / Cuff, M. / Joachimiak, A. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F.
履歴
登録2010年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein YKR043C
B: Uncharacterized protein YKR043C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5354
ポリマ－66,8552
非ポリマー6802
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area22520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.620, 84.022, 101.568
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 270
2111B1 - 270

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein YKR043C


分子量: 33427.434 Da / 分子数: 2 / 変異: H13A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: no TEV cleavage, but limiting amounts of trypsin added during crystallization
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288C / 遺伝子: YKR043C / プラスミド: P15TvLic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36136, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-2FP / 1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM)


タイプ: saccharide / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: resevoir of 0.1M Sodium Hepes ph7.5, 10% isopropanol and 20% PEG4K. 0.03 mg/ml trypsin was added to the protein prior to crystallization setup. Crystals were washed in well solution, then ...詳細: resevoir of 0.1M Sodium Hepes ph7.5, 10% isopropanol and 20% PEG4K. 0.03 mg/ml trypsin was added to the protein prior to crystallization setup. Crystals were washed in well solution, then soaked in well solution plus 12% Glycerol and 0.1M fructose 1,6 bis-phosphate at room temperature for 10 minutes prior to flash-freezing in liquid N2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: VariMax HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→31.39 Å / Num. all: 25683 / Num. obs: 25181 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 21.28
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 1215 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3F3K molecule A

3f3k


解像度: 2.49→31.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 17.829 / SU ML: 0.192 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.463 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 1270 5 %RANDOM
Rwork0.22254 ---
obs0.22468 23890 97.63 %-
all-25160 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→31.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4208 0 40 57 4305
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224379
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.9655943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1755528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.35323.393224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.56715749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4941544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22961
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3060.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6511.52688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13724236
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83731912
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8844.51707
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2096 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.050.05
tight thermal0.160.5
LS精密化 シェル解像度: 2.487→2.551 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 82 -
Rwork0.278 1582 -
obs-1664 89.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9921-0.0848-0.25721.5196-0.36471.0405-0.0677-0.00810.03780.05710.0625-0.0272-0.02810.07010.0052-0.0933-0.00020.0055-0.0881-0.0134-0.0987-6.924415.4061-21.4363
20.902-0.15320.30051.54950.33751.0059-0.0581-0.0035-0.05730.09040.0520.05920.0222-0.06370.0061-0.0988-0.0034-0.005-0.07860.0045-0.0928-34.849913.3262-21.3798
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 263
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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