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- PDB-3lgl: Crystal structure of the 53BP1 tandem tudor domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lgl
タイトルCrystal structure of the 53BP1 tandem tudor domain in complex with p53K382me2
要素
  • DIMETHYLATED p53 LYSINE 382 PEPTIDE
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードCELL CYCLE / TANDEM TUDOR DOMAIN / DIMETHYLATED p53 PEPTIDE / DNA REPAIR / DNA damage / DNA-binding / Methylation / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Roy, S. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural insight into p53 recognition by the 53BP1 tandem Tudor domain.
著者: Roy, S. / Musselman, C.A. / Kachirskaia, I. / Hayashi, R. / Glass, K.C. / Nix, J.C. / Gozani, O. / Appella, E. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2010年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: DIMETHYLATED p53 LYSINE 382 PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6854
ポリマ－15,4392
非ポリマー2462
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.430, 78.070, 36.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-32-

HOH

21A-50-

HOH

31A-77-

HOH

41A-131-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / p53-binding protein 1 / p53BP1 / 53BP1


分子量: 14029.840 Da / 分子数: 1 / 断片: TANDEM TUDOR DOMAINS (RESIUDES 1484-1603) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド DIMETHYLATED p53 LYSINE 382 PEPTIDE


分子量: 1408.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES-Na pH 7.0, 2% PEG 400 and 2.4 M ammonium sulphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月11日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→39.03 Å / Num. all: 59066 / Num. obs: 59066 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.53 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.63 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 1754 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2G3R

2g3r


解像度: 1.6→24.133 Å / SU ML: 0.52 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 843 5.07 %RANDOM
Rwork0.2064 ---
all0.254 16768 --
obs0.2088 16632 94.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.826 Å2 / ksol: 0.451 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4874 Å20 Å2-6.7152 Å2
2---8.2429 Å2-0 Å2
3---11.7303 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.247 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→24.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数963 0 15 125 1103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062152
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9263886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.619636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.70040.23061380.15482616X-RAY DIFFRACTION94
1.7004-1.83160.23331340.15782647X-RAY DIFFRACTION95
1.8316-2.01580.3891410.23672586X-RAY DIFFRACTION93
2.0158-2.30730.29851330.2332641X-RAY DIFFRACTION95
2.3073-2.90620.22471300.18492704X-RAY DIFFRACTION97
2.9062-24.13590.22581670.2122595X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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