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- PDB-3le2: Structure of Arabidopsis AtSerpin1. Native Stressed Conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3le2
タイトルStructure of Arabidopsis AtSerpin1. Native Stressed Conformation
要素Serpin-ZX
キーワードHYDROLASE / plant serpin Serpin-ZX ArathZx Serpin-1 AtSerpin1 / Apoplast / Glycoprotein / Protease inhibitor / Secreted / Serine protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


apoplast / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular space / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Serpin-ZX
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Harrop, S.J. / Joss, T.V. / Cumi, P.M.G. / Roberts, T.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Arabidopsis AtSerpin1, crystal structure and in vivo interaction with its target protease RESPONSIVE TO DESICCATION-21 (RD21).
著者: Lampl, N. / Budai-Hadrian, O. / Davydov, O. / Joss, T.V. / Harrop, S.J. / Curmi, P.M. / Roberts, T.H. / Fluhr, R.
履歴
登録2010年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serpin-ZX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1145
ポリマ－42,8071
非ポリマー3064
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serpin-ZX
ヘテロ分子

A: Serpin-ZX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,22710
ポリマ－85,6152
非ポリマー6128
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
Buried area3500 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area33620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.196, 54.196, 299.342
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Serpin-ZX / ArathZx / Serpin-1 / AtSerpin1


分子量: 42807.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g47710, F16N3.3, Serpin-ZX, T2E6.22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9S7T8
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2 M ammonium sulphate, 0.2 M Sodium Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→74.8 Å / Num. all: 22251 / Num. obs: 22251 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 76.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_77)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry IBY7

解像度: 2.2→43.895 Å / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2359 1100 5.08 %Random
Rwork0.1723 ---
all0.1755 22251 --
obs0.1755 22251 93.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.427 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→43.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3014 0 19 259 3292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.034267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8391138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064482
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004558
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.25950.6122950.49711888X-RAY DIFFRACTION59
2.2595-2.3260.33051300.22422167X-RAY DIFFRACTION70
2.326-2.40110.24661460.18752448X-RAY DIFFRACTION79
2.4011-2.48690.23691480.19082620X-RAY DIFFRACTION83
2.4869-2.58650.28591380.18442660X-RAY DIFFRACTION84
2.5865-2.70410.25641660.18332638X-RAY DIFFRACTION85
2.7041-2.84670.26241790.18482720X-RAY DIFFRACTION86
2.8467-3.0250.21741380.17442774X-RAY DIFFRACTION88
3.025-3.25850.24991410.16742810X-RAY DIFFRACTION89
3.2585-3.58630.24021580.1632917X-RAY DIFFRACTION92
3.5863-4.10490.2181480.1472878X-RAY DIFFRACTION91
4.1049-5.17040.16931350.13062882X-RAY DIFFRACTION91
5.1704-43.90330.18631110.15962871X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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