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- PDB-3ldz: Crystal structure of human STAM1 VHS domain in complex with ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ldz
タイトルCrystal structure of human STAM1 VHS domain in complex with ubiquitin
要素
  • Signal transducing adapter molecule 1
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ubiquitin-binding / Cytoplasm / Ubl conjugation / Endosome / Membrane / SH3 domain / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT-0 complex / regulation of extracellular exosome assembly / : / : / protein modification process => GO:0036211 / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / membrane fission / multivesicular body assembly / ubiquitin-like protein ligase binding ...ESCRT-0 complex / regulation of extracellular exosome assembly / : / : / protein modification process => GO:0036211 / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / membrane fission / multivesicular body assembly / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOU GTPase cycle / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / phosphatidylinositol binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway
類似検索 - 分子機能
STAM1, SH3 domain / : / : / : / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS ...STAM1, SH3 domain / : / : / : / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SH3 domain / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Alpha Horseshoe / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Signal transducing adapter molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ren, X. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: VHS domains of ESCRT-0 cooperate in high-avidity binding to polyubiquitinated cargo.
著者: Ren, X. / Hurley, J.H.
履歴
登録2010年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Ubiquitin
A: Signal transducing adapter molecule 1
D: Signal transducing adapter molecule 1
B: Signal transducing adapter molecule 1
C: Signal transducing adapter molecule 1
E: Ubiquitin
G: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5457
ポリマ－87,5457
非ポリマー00
水00
1
A: Signal transducing adapter molecule 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6571
ポリマ－15,6571
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Signal transducing adapter molecule 1
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9632
ポリマ－23,9632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: Ubiquitin
C: Signal transducing adapter molecule 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9632
ポリマ－23,9632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Signal transducing adapter molecule 1
G: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9632
ポリマ－23,9632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.610, 112.130, 68.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.430, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8305.532 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: タンパク質
Signal transducing adapter molecule 1 / STAM-1


分子量: 15657.017 Da / 分子数: 4 / Fragment: Human STAM1 VHS domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92783

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M Na thiocyanate, 20% PEG3350, 0.1M imidazole pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→67.732 Å / Num. all: 30668 / Num. obs: 30561 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.6 % / Limit h max: 25 / Limit h min: -25 / Limit k max: 43 / Limit k min: 0 / Limit l max: 26 / Limit l min: 0
Reflection scaleGroup code: 1
反射 シェル解像度: 2.6→37.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2964 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 93.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 54.04
最高解像度最低解像度
Rotation2.6 Å37.96 Å
Translation2.6 Å37.96 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
TNT精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→37.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 971 3.18 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 30560 --
all-30561 --
原子変位パラメータBiso max: 169.54 Å2 / Biso mean: 75.099 Å2 / Biso min: 27.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.168 Å20 Å2-5.235 Å2
2---14.038 Å20 Å2
3---24.206 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.424 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→37.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 0 0 6112
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 85 2.87 %
Rwork0.258 2879 -
all0.259 2964 -
obs-2964 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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