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- PDB-3lck: THE KINASE DOMAIN OF HUMAN LYMPHOCYTE KINASE (LCK), ACTIVATED FOR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lck
タイトルTHE KINASE DOMAIN OF HUMAN LYMPHOCYTE KINASE (LCK), ACTIVATED FORM (AUTO-PHOSPHORYLATED ON TYR394)
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE
キーワードTYROSINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / protein serine/threonine phosphatase activity / pericentriolar material / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / phospholipase binding / PECAM1 interactions / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell receptor binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / platelet activation / positive regulation of T cell activation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / DAP12 signaling / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換, 分子置換, 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yamaguchi, H. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structural basis for activation of human lymphocyte kinase Lck upon tyrosine phosphorylation.
著者: Yamaguchi, H. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1997年4月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5222
ポリマ－31,4261
非ポリマー961
水6,125340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.040, 73.620, 91.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE / LCK


分子量: 31425.865 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN TYROSINE KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHORYLATION ON TYR 394 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: SF9 / 遺伝子: LCK / プラスミド: PFASTBAC-1-BMON14272 / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): POLYHEDRIN
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06239, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN HANGING DROPS WITH 1.6 M AMMONIUM SULFATE AND 0.1 M BISTRIS-HCL (PH 6.5 @ RT) AS A WELL SOLUTION., vapor diffusion - hanging drop
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.51 mg/mlprotein1drop
20.080 mMATP1drop
30.080 mMsubstrate peptide1drop
40.6 Mammonium sulfate1drop
50.05 MBis-Tris1drop
61.6 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 Mbis-Tris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9795
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月21日 / 詳細: SAGITTAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 31599 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 37
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 21.8 / Rsym value: 0.047 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.028
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % possible obs: 96.1 % / Rmerge(I) obs: 0.047

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADSYS位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 分子置換, 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1IRK

1irk


解像度: 1.7→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED
交差検証法: R FREE THROUGHOUT EXCEPT FOR THE LAST ROUND
σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 -10 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.178 31241 98.95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 10.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2347 0 5 340 2692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.86
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.448
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 -10 %
Rwork0.209 3876 -
obs--96.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.86
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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