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- PDB-3lca: Structure of Tom71 complexed with Hsp70 Ssa1 C terminal tail indi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lca
タイトルStructure of Tom71 complexed with Hsp70 Ssa1 C terminal tail indicating conformational plasticity
要素
  • Heat shock protein SSA1
  • Protein TOM71
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Chaperone / conformational plasticity / Membrane / Mitochondrion / Mitochondrion outer membrane / TPR repeat / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / mitochondrion targeting sequence binding / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein import into mitochondrial matrix / clathrin coat disassembly / protein insertion into mitochondrial inner membrane / fungal-type cell wall / Regulation of HSF1-mediated heat shock response ...Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / mitochondrion targeting sequence binding / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein import into mitochondrial matrix / clathrin coat disassembly / protein insertion into mitochondrial inner membrane / fungal-type cell wall / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to oxygen levels / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / fungal-type vacuole membrane / protein targeting to mitochondrion / stress granule disassembly / : / protein transmembrane transporter activity / heat shock protein binding / transcription repressor complex / Neutrophil degranulation / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / protein import into nucleus / protein polyubiquitination / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitochondrial outer membrane / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein SSA1 / Protein TOM71
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Li, J.Z. / Sha, B.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: The structural plasticity of Tom71 for mitochondrial precursor translocations.
著者: Li, J. / Cui, W. / Sha, B.
履歴
登録2010年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein TOM71
Q: Heat shock protein SSA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6134
ポリマ－61,4292
非ポリマー1842
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area24270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.148, 97.971, 129.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein TOM71 / 71 kDa mitochondrial outer membrane protein


分子量: 60157.797 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR repeats 1-9, UNP residues 107-639 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38825
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein SSA1 / Heat shock protein YG100


分子量: 1271.283 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 631-642 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P10591
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% Ethylene Glycol, 20% PEG 6000, 0.1M Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. all: 33761 / Num. obs: 33761 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3011 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 89.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3FP4

3fp4


解像度: 2.19→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 11.41 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27112 1652 5 %RANDOM
Rwork0.22731 ---
obs0.22942 31246 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.915 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3893 0 12 242 4147
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223977
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9031.9745368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1015479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.56425.233193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.23215710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.91516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022971
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1720.21869
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.22770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3811.52536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.61723904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84631649
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2844.51464
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.193→2.245 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 129 -
Rwork0.264 1940 -
obs--89.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8103-0.08750.88440.3963-0.13351.3834-0.0307-0.12520.00940.0686-0.03590.0560.0385-0.20530.0665-0.0977-0.00110.0233-0.0236-0.0539-0.077137.99576.12419.606
21.0860.6414-1.80784.7186-3.65067.34410.16760.12120.10620.6950.05110.197-0.5886-0.3034-0.21870.031-0.03130.0868-0.1114-0.0223-0.114337.90663.57768.827
389.6338-50.3261105.657648.2678-77.9732141.92760.48790.6852-0.9903-0.5073-0.48751.3817-0.1874-0.3369-0.00050.0133-0.0250.00310.0189-0.02430.008131.09255.65671.277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A261 - 636
2X-RAY DIFFRACTION2A124 - 253
3X-RAY DIFFRACTION3Q11 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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