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万見
- PDB-3l8z: H-Ras wildtype new crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l8z
タイトルH-Ras wildtype new crystal form
要素GTPase HRas
キーワードONCOPROTEIN / H-Ras new crystal form / Cell membrane / Disease mutation / Golgi apparatus / GTP-binding / Lipoprotein / Methylation / Nucleotide-binding / Palmitate / Prenylation / Proto-oncogene / S-nitrosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / adipose tissue development / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by SCF-KIT / RAF activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / cellular response to gamma radiation / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / endocytosis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / GDP binding / DAP12 signaling / MAPK cascade / regulation of cell population proliferation / T cell receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / RAF/MAP kinase cascade
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Rosnizeck, I.C. / Graf, T. / Spoerner, M. / Traenkle, J. / Filchtinski, D. / Herrmann, C. / Gremer, L. / Vetter, I.R. / Wittinghofer, A. / Koenig, B. / Kalbitzer, H.R.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2010
タイトル: Stabilizing a weak binding state for effectors in the human ras protein by cyclen complexes
著者: Rosnizeck, I.C. / Graf, T. / Spoerner, M. / Trankle, J. / Filchtinski, D. / Herrmann, C. / Gremer, L. / Vetter, I.R. / Wittinghofer, A. / Konig, B. / Kalbitzer, H.R.
履歴
登録2010年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5827
ポリマ－18,8751
非ポリマー7076
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.082, 88.082, 133.391
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

CA

21A-359-

HOH

31A-365-

HOH

41A-390-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / Transforming protein p21 / p21ras / H-Ras-1 / c-H-ras / Ha-Ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 18875.191 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.37 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG6000, 200mM CaCl2, 30mM TRIS/HCL, 5mM MgCl2, 2mM DTE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.2835 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: FOCUSED SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2835 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→20 Å / Num. obs: 34928 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.69 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 1.44→1.48 Å / 冗長度: 4.67 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 3.59 / Num. unique all: 2162 / Rsym value: 0.372 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5p21

5p21


解像度: 1.44→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 1.19 / SU ML: 0.047 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1790 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.193 33991 100 %-
all-33991 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 209.2 Å2 / Biso mean: 21.288 Å2 / Biso min: 7.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1323 0 37 266 1626
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9111.9862216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1125212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.04923.79387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03615294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.831517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5651.5942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07821552
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6453670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6984.5649
LS精密化 シェル解像度: 1.44→1.477 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 118 -
Rwork0.308 2230 -
all-2348 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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