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- PDB-3l6y: Crystal structure of p120 catenin in complex with E-cadherin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l6y
タイトルCrystal structure of p120 catenin in complex with E-cadherin
要素
  • Catenin delta-1
  • E-cadherin
キーワードCELL ADHESION / p120 / catenin / cadherin / E-cadherin / armadillo / ARM / JMD / complex / cell-cell adhesion / ARVCF / delta-catenin / p0071 / Dp120 / JAC-1 / Cell membrane / Membrane / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of blood vessel branching / phosphatase inhibitor activity / negative regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of protein localization to cell-cell junction / response to heparin / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / desmosome assembly / Regulation of CDH19 Expression and Function / response to Gram-positive bacterium / Regulation of CDH11 function ...negative regulation of blood vessel branching / phosphatase inhibitor activity / negative regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of protein localization to cell-cell junction / response to heparin / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / desmosome assembly / Regulation of CDH19 Expression and Function / response to Gram-positive bacterium / Regulation of CDH11 function / pituitary gland development / cell-cell adhesion mediator activity / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / zonula adherens / negative regulation of axon extension / desmosome / presynaptic active zone cytoplasmic component / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / adherens junction organization / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / cell migration involved in sprouting angiogenesis / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / apical junction complex / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / postsynaptic density, intracellular component / Integrin cell surface interactions / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatase binding / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / Degradation of the extracellular matrix / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / protein sequestering activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / protein localization to plasma membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / adherens junction / trans-Golgi network / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein import into nucleus / response to toxic substance / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell junction / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / growth cone / midbody / dendritic spine / postsynapse / endosome / protein stabilization / ciliary basal body / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Plakophilin/Delta catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Plakophilin/Delta catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin delta-1 / Cadherin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ishiyama, N. / Lee, S.-H. / Liu, S. / Li, G.-Y. / Smith, M.J. / Reichardt, L.F. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Dynamic and static interactions between p120 catenin and E-cadherin regulate the stability of cell-cell adhesion.
著者: Ishiyama, N. / Lee, S.H. / Liu, S. / Li, G.Y. / Smith, M.J. / Reichardt, L.F. / Ikura, M.
履歴
登録2009年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin delta-1
B: E-cadherin
C: Catenin delta-1
D: E-cadherin
E: Catenin delta-1
F: E-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,1106
ポリマ－202,1106
非ポリマー00
水95553
1
A: Catenin delta-1
B: E-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3702
ポリマ－67,3702
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16400 Å2
手法PISA
2
C: Catenin delta-1
D: E-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3702
ポリマ－67,3702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area17380 Å2
手法PISA
3
E: Catenin delta-1
F: E-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3702
ポリマ－67,3702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.177, 106.177, 173.207
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
12B
22D
32F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROALAALAAA359 - 78141 - 432
21PROPROALAALACC359 - 78141 - 432
31PROPROALAALAEE359 - 78141 - 432
12ASPASPHISHISBB758 - 7751 - 18
22ASPASPHISHISDD758 - 7751 - 18
32ASPASPHISHISFF758 - 7751 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Catenin delta-1 / p120 catenin / p120(ctn) / Cadherin-associated Src substrate / CAS / p120(cas)


分子量: 65348.980 Da / 分子数: 3 / 断片: p120 catenin isoform 4A / 変異: deletion mutant (residues 613-643) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNND1, KIAA0384 / プラスミド: pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O60716
#2: タンパク質・ペプチド E-cadherin


分子量: 2020.949 Da / 分子数: 3 / 断片: E-cadherin juxtamembrane domain core region / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P12830*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS ENTRY MATCHES THE SEQUENCE OF ISOFORM 1A WITH UNIPROT IDENTIFIER O60716-5. ...THE SEQUENCE OF THIS ENTRY MATCHES THE SEQUENCE OF ISOFORM 1A WITH UNIPROT IDENTIFIER O60716-5. RESIDUES 626-631 (EXON C) OF O60716 ARE NOT PART OF ISOFORM 1A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M HEPES, 8% (w/v) PEG-8000, pH 7.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 43627 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Rsym value: 0.063 / Χ2: 1.078 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 5.12 / Num. unique all: 2210 / Rsym value: 0.331 / Χ2: 0.95 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 45.72
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å34.75 Å
Translation3 Å34.75 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3L6X

3l6x


解像度: 3→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.264 / WRfactor Rwork: 0.232 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.799 / SU B: 30.114 / SU ML: 0.259 / SU R Cruickshank DPI: 0.988 / SU Rfree: 0.38 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.986 / ESU R Free: 0.38 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2177 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.233 43284 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.59 Å2 / Biso mean: 55.381 Å2 / Biso min: 26.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.23 Å22.11 Å20 Å2
2--4.23 Å20 Å2
3----6.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9046 0 0 53 9099
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0219180
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.96512445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.97351165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.6424.393412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.174151564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8741570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216850
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4231.55877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84529382
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.38833303
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4894.53063
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1420TIGHT POSITIONAL0.040.05
12C1420TIGHT POSITIONAL0.040.05
13E1420TIGHT POSITIONAL0.050.05
11A1269LOOSE POSITIONAL0.055
12C1269LOOSE POSITIONAL0.055
13E1269LOOSE POSITIONAL0.075
11A1420TIGHT THERMAL0.070.5
12C1420TIGHT THERMAL0.080.5
13E1420TIGHT THERMAL0.090.5
11A1269LOOSE THERMAL0.0910
12C1269LOOSE THERMAL0.110
13E1269LOOSE THERMAL0.110
21B72TIGHT POSITIONAL0.040.05
22D72TIGHT POSITIONAL0.030.05
23F72TIGHT POSITIONAL0.040.05
21B69LOOSE POSITIONAL0.045
22D69LOOSE POSITIONAL0.045
23F69LOOSE POSITIONAL0.055
21B72TIGHT THERMAL0.070.5
22D72TIGHT THERMAL0.060.5
23F72TIGHT THERMAL0.070.5
21B69LOOSE THERMAL0.0710
22D69LOOSE THERMAL0.0810
23F69LOOSE THERMAL0.0810
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 142 -
Rwork0.322 3075 -
all-3217 -
obs--99.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.66380.4121.68562.78392.08165.3638-0.011-0.31660.26820.06110.2341-0.304-0.38930.3361-0.2231-0.0397-0.06970.002-0.1215-0.0721-0.038117.338-10.46333.241
24.23771.5241.44444.996-2.02527.6399-0.08630.46690.1402-0.37670.13040.1078-0.2550.0983-0.0442-0.0491-0.0383-0.0415-0.23180.0578-0.15095.056-13.98511.482
35.33171.24710.4094.9811-0.68116.86-0.09360.80730.4866-0.41210.06670.0372-0.57710.28510.0270.212-0.0114-0.03710.05270.1971-0.02071.927-8.089-1.772
44.6143-0.1775-3.2993.97291.07672.5860.04691.2660.3129-0.530.3029-0.1291-0.5972-0.1388-0.34970.7897-0.17590.01850.81390.42570.47547.959-1.329-13.886
51.9749-0.07260.29092.6934-2.18996.71370.114-0.3444-0.1320.1272-0.1071-0.14040.03290.3697-0.0069-0.4044-0.1126-0.0138-0.1340.0076-0.111935.819-41.46423.958
63.2396-0.0301-3.11615.1501-1.18428.4931-0.01440.08610.2024-0.40130.0342-0.0566-0.3429-0.2132-0.0199-0.1476-0.14670.1069-0.28280.0395-0.135138.108-28.2422.125
74.2802-0.0885-0.60526.1647-0.3938.3958-0.17690.1774-0.1695-0.79630.1528-0.27090.2250.12350.02420.0162-0.20750.1728-0.17330.0044-0.099844.697-28.273-11.42
82.8879-0.52450.40965.37050.01260.05950.14540.5214-0.1524-1.1952-0.0410.24660.91530.2441-0.10440.7716-0.10540.240.3449-0.10740.395248.394-37.308-23.327
92.2132-0.385-2.14642.55051.25565.339-0.0021-0.19640.08130.18960.01570.14590.0679-0.0286-0.0137-0.3722-0.0854-0.008-0.30640.0266-0.20323.71-41.21528.959
105.9277-0.3513-0.49533.50391.82599.0255-0.11360.1471-0.0627-0.1756-0.0175-0.13250.01830.14460.1311-0.3309-0.0094-0.053-0.3135-0.1015-0.241912.153-52.2196.96
114.9028-0.33590.17154.4331.53418.19030.20890.3835-0.2555-0.5082-0.39860.3811-0.1219-0.5290.1897-0.1573-0.0162-0.1159-0.2711-0.083-0.17227.321-56.802-6.292
126.42620.2708-0.93648.6584-0.15741.38650.19140.76950.2775-0.8506-0.24320.4902-0.3667-1.23690.05180.39230.1686-0.28080.4466-0.08760.2389-2.316-53.039-18.482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A359 - 512
2X-RAY DIFFRACTION1B758 - 775
3X-RAY DIFFRACTION2A520 - 599
4X-RAY DIFFRACTION3A645 - 733
5X-RAY DIFFRACTION4A734 - 781
6X-RAY DIFFRACTION5C359 - 511
7X-RAY DIFFRACTION5D758 - 775
8X-RAY DIFFRACTION6C519 - 599
9X-RAY DIFFRACTION7C645 - 733
10X-RAY DIFFRACTION8C734 - 781
11X-RAY DIFFRACTION9E359 - 511
12X-RAY DIFFRACTION9F758 - 775
13X-RAY DIFFRACTION10E518 - 600
14X-RAY DIFFRACTION11E645 - 733
15X-RAY DIFFRACTION12E734 - 782

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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