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- PDB-3l6t: Crystal Structure of an N-terminal Mutant of the Plasmid pCU1 Tra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l6t
タイトルCrystal Structure of an N-terminal Mutant of the Plasmid pCU1 TraI Relaxase Domain
要素Mobilization protein TraI
キーワードHYDROLASE / TrwC Superfamily of relaxase enzymes / conjugative relaxase / mob class relaxase / conjugal nickase / histidine triad / HUH+H motif
機能・相同性
機能・相同性情報


Conjugative relaxase, N-terminal / TrwC relaxase / TrwC relaxase / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / NICKEL (II) ION / PHOSPHATE ION / TraI
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Redinbo, M.R. / Nash, R.P.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: The mechanism and control of DNA transfer by the conjugative relaxase of resistance plasmid pCU1.
著者: Nash, R.P. / Habibi, S. / Cheng, Y. / Lujan, S.A. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2009年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.32023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mobilization protein TraI
B: Mobilization protein TraI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,40533
ポリマ－68,4482
非ポリマー1,95731
水6,593366
1
A: Mobilization protein TraI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,62523
ポリマ－34,2241
非ポリマー1,40122
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Mobilization protein TraI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,77910
ポリマ－34,2241
非ポリマー5559
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.385, 58.656, 86.532
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Mobilization protein TraI / TraI


分子量: 34224.125 Da / 分子数: 2 / 断片: Relaxase Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pMUR050_047, traI / プラスミド: pMCGS9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21AI
参照: UniProt: Q9X4G2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

-
非ポリマー , 8種, 397分子

#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 250mM triNa citrate, 22% PEG 3350, 5mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月7日
詳細: Flat collimating mirror, double crystal monochromator, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. all: 38058 / Num. obs: 36385 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 44.33 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 31.589
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.03 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 76

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.6 Å48.49 Å
Translation2.6 Å48.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Web-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1omh, Plasmid R388 TrwC Relaxase Domain

1omh


解像度: 1.93→31.374 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.18 / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 1823 5.02 %
Rwork0.1675 --
obs0.1694 36342 95.52 %
all-38062 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.931 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.65 Å2-0 Å2-5.845 Å2
2---0.905 Å20 Å2
3---2.555 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→31.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3321 0 114 366 3801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94934
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.11376
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062557
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003634
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-1.98120.2498970.23481857X-RAY DIFFRACTION68
1.9812-2.03950.27811360.21712592X-RAY DIFFRACTION94
2.0395-2.10530.251420.19632680X-RAY DIFFRACTION97
2.1053-2.18050.24971180.18092726X-RAY DIFFRACTION97
2.1805-2.26780.2091370.18372702X-RAY DIFFRACTION97
2.2678-2.3710.2521500.17412675X-RAY DIFFRACTION98
2.371-2.4960.20791550.1732717X-RAY DIFFRACTION98
2.496-2.65230.22321590.17652730X-RAY DIFFRACTION98
2.6523-2.85690.22891290.16792708X-RAY DIFFRACTION98
2.8569-3.14420.20221510.16872746X-RAY DIFFRACTION99
3.1442-3.59860.20351590.1492752X-RAY DIFFRACTION99
3.5986-4.53170.17451450.13372790X-RAY DIFFRACTION99
4.5317-31.37810.18161450.17842844X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.4268 Å / Origin y: -40.7165 Å / Origin z: 25.5421 Å
111213212223313233
T0.2217 Å2-0.0671 Å20.0311 Å2-0.2389 Å2-0.0037 Å2--0.2264 Å2
L1.4765 °2-0.2876 °20.5462 °2-1.3033 °2-0.2818 °2--1.2952 °2
S-0.0673 Å °0.1019 Å °0.1344 Å °0.0712 Å °-0.0111 Å °-0.0113 Å °-0.1182 Å °-0.0251 Å °0.0774 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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