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- PDB-3l2p: Human DNA Ligase III Recognizes DNA Ends by Dynamic Switching Bet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l2p
タイトルHuman DNA Ligase III Recognizes DNA Ends by Dynamic Switching Between Two DNA Bound States
要素
  • 5'-D(*GP*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*G)-3'
  • 5'-D(*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3'
  • 5'-D(P*CP*GP*GP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3'
  • DNA ligase 3
キーワードLIGASE/DNA / DNA ligase / DNA repair / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / DNA damage / DNA recombination / DNA replication / Ligase / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Zinc-finger / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / DNA ligase (ATP) activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / lagging strand elongation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway ...DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / DNA ligase (ATP) activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / lagging strand elongation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / mitochondrial DNA repair / DNA biosynthetic process / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / mitochondrion organization / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / cell division / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / : / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / : / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / ATP-dependent DNA ligase family profile. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / breast cancer carboxy-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cotner-Gohara, E.A. / Kim, I.K. / Hammel, M. / Tainer, J.A. / Tomkinson, A. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Human DNA Ligase III Recognizes DNA Ends by Dynamic Switching between Two DNA-Bound States.
著者: Cotner-Gohara, E. / Kim, I.K. / Hammel, M. / Tainer, J.A. / Tomkinson, A.E. / Ellenberger, T.
履歴
登録2009年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 3
B: 5'-D(P*CP*GP*GP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3'
C: 5'-D(*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3'
D: 5'-D(*GP*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*G)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8745
ポリマ－78,5274
非ポリマー3471
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7500 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area29880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.149, 130.149, 150.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 3 / DNA ligase III / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 3


分子量: 65681.766 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 257-833 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49916, DNA ligase (ATP)
#2: DNA鎖 5'-D(P*CP*GP*GP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3'


分子量: 3390.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct
#3: DNA鎖 5'-D(*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3'


分子量: 2771.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct
#4: DNA鎖 5'-D(*GP*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*G)-3'


分子量: 6683.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.68 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 1.8 M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月10日
詳細: Cryogenically-cooled double crystal Si(111) monochromator. Triple striped vertical and horizantal focussing mirrors in Kirkpatrick-Baez geometry
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.21 Å / Num. obs: 25407 / 冗長度: 12.9 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 3→3.076 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Rsym value: 0.602 / % possible all: 73.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→49.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 34.042 / SU ML: 0.303 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.806 / ESU R Free: 0.383 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27131 1287 5.1 %RANDOM
Rwork0.23325 ---
obs0.23511 24119 95.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 144.096 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.55 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4145 855 22 0 5022
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225200
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.842.1827206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0595530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.5724.595185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.96615747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.9621523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2816
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5161.52664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01424268
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67332536
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6824.52938
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 77 -
Rwork0.308 1331 -
obs--73.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1114-0.3772-0.14932.41930.01562.2843-0.13770.2796-0.5908-0.3668-0.0013-0.2880.50680.42520.1390.25510.07180.00640.25820.01110.313228.9187.68354.488
23.4009-0.1284-0.46782.1615-0.11983.2157-0.02870.14610.4297-0.25590.02760.2916-0.5717-0.46080.0010.16430.0938-0.11330.18280.04280.30685.30733.63160.501
32.4553-0.10820.96310.2373-0.46163.754-0.070.89950.2828-0.3937-0.02250.0494-0.35530.20240.09261.11470.0283-0.06760.84140.2340.393119.35633.50629.609
41.3831-0.0835-0.08621.7507-0.12691.6315-0.08460.63760.2084-0.6722-0.00580.19060.08020.09560.09050.2686-0.0536-0.08360.38350.05650.361220.46723.80545.675
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A159 - 390
2X-RAY DIFFRACTION2A391 - 590
3X-RAY DIFFRACTION3A591 - 745
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 11
5X-RAY DIFFRACTION4C12 - 20
6X-RAY DIFFRACTION4D23 - 42
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2amp.paramp.top
X-RAY DIFFRACTION3dna-rna_rep.paramdna-rna_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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