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- PDB-3l1b: Complex Structure of FXR Ligand-binding domain with a tetrahydroa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l1b
タイトルComplex Structure of FXR Ligand-binding domain with a tetrahydroazepinoindole compound
要素Farnesoid X receptor
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / FXR agonist / FXR ligand-binding domain / Nucleus / Receptor / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production ...regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production / regulation of bile acid biosynthetic process / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / toll-like receptor 9 signaling pathway / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / cell-cell junction assembly / bile acid binding / regulation of cholesterol metabolic process / cellular response to fatty acid / negative regulation of interleukin-2 production / bile acid and bile salt transport / positive regulation of interleukin-17 production / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nuclear retinoid X receptor binding / Recycling of bile acids and salts / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / Notch signaling pathway / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / PPARA activates gene expression / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / defense response to bacterium / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / innate immune response / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-635 / Bile acid receptor / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Xu, W. / Lundquist, J.T.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Improvement of Physiochemical Properties of the Tetrahydroazepinoindole Series of Farnesoid X Receptor (FXR) Agonists: Beneficial Modulation of Lipids in Primates.
著者: Lundquist, J.T. / Harnish, D.C. / Kim, C.Y. / Mehlmann, J.F. / Unwalla, R.J. / Phipps, K.M. / Crawley, M.L. / Commons, T. / Green, D.M. / Xu, W. / Hum, W.T. / Eta, J.E. / Feingold, I. / ...著者: Lundquist, J.T. / Harnish, D.C. / Kim, C.Y. / Mehlmann, J.F. / Unwalla, R.J. / Phipps, K.M. / Crawley, M.L. / Commons, T. / Green, D.M. / Xu, W. / Hum, W.T. / Eta, J.E. / Feingold, I. / Patel, V. / Evans, M.J. / Lai, K. / Borges-Marcucci, L. / Mahaney, P.E. / Wrobel, J.E.
履歴
登録2009年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesoid X receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7062
ポリマ－27,1421
非ポリマー5641
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.845, 55.365, 118.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Farnesoid X receptor / NR1H4 protein


分子量: 27142.119 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand-binding domain, residues 248-476 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1H4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7ZM06, UniProt: Q96RI1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-635 / 1-methylethyl 8-fluoro-1,1-dimethyl-3-{[4-(3-morpholin-4-ylpropoxy)phenyl]carbonyl}-1,2,3,6-tetrahydroazepino[4,5-b]indole-5-carboxylate


分子量: 563.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H38FN3O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1mM Hepes, 27%PEG3350, 400mM MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 17343 / Num. obs: 17343 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1569 / % possible all: 87.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: in-house FXR ligand-binding domain structure

解像度: 1.9→32.168 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2705 882 5.09 %random
Rwork0.2458 ---
obs0.2471 17343 93.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.492 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.168 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1762 0 41 30 1833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9082499
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.921690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-2.00780.38341260.32142433X-RAY DIFFRACTION85
2.0078-2.16280.31141470.27772687X-RAY DIFFRACTION93
2.1628-2.38030.34611450.26172741X-RAY DIFFRACTION94
2.3803-2.72460.32661590.26142748X-RAY DIFFRACTION95
2.7246-3.43210.26221620.25242783X-RAY DIFFRACTION94
3.4321-32.17230.22681430.22363069X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.0697 Å / Origin y: -7.6295 Å / Origin z: 14.7957 Å
111213212223313233
T0.1655 Å2-0.0177 Å2-0.0074 Å2-0.2682 Å2-0.0135 Å2--0.2721 Å2
L0.546 °20.2935 °2-0.0116 °2-1.8917 °2-0.202 °2--3.3808 °2
S0.0376 Å °-0.0311 Å °-0.0561 Å °0.0105 Å °-0.0032 Å °0.1316 Å °0.0261 Å °-0.282 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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